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ESTRUCTURA DE LA CÉLULA BACTERIANA. FUNCIONES Y MÉTODOS DE VISUALIZACIÓN: FLAGELOS, FIMBRIAS Y PILIS, TIPOS DE MECANISMOS DE EXCRECIÓN ASOCIADOS A MEMBRANAS

LINA SOFIA CASTILLO CASTILLO

Trabajo Escrito


Profesor

Bac. Adriana Giovanna Medina


UNIVERSIDAD DEL VALLE

FACULTAD DE SALUD

ESCUELA DE BACTERIOLOGIA

SANTIAGO DE CALI

2015
CONTENIDO

Pag
INTRODUCCIÓN
1. FLAGELOS

1.1 ESTRUCTURA FLAGELAR

1.2 MOVIMIENTO FLAGELAR

1.3. NOMENCLATURA FLAGELAR
2. FIMBRIAS

3. PILIS

4. MECANISMOS DE EXCRECION ASOCIADOS A MEMBRANA.

BIBLIOGRAFÍA

INTRODUCCIÓN

La estructura bacteriana comprende grandes diferencias con respecto a la estructura celular de los organismos eucariotas, ya que estas carecen de núcleo, retículo endoplasmático rugoso y liso, aparato de Golgi, cloroplastos definidos, entre otros, no obstante, presentan estructuras similares a las células eucariota como la presencia de pared celular, membrana celular, ribosomas, vacuolas, citoplasma y flagelos, por lo que cuentan con diferencias en cuanto estructura, metabolismo y genética. Los flagelos son estructuras que permiten la movilidad de la bacteria, que pueden tener diferentes ubicaciones y estar presente en uno o varios flagelos en la membrana celular. Las fimbrias son apéndices especializados en la fijación y adhesión de las bacterias, al igual que los flagelos, pueden estar presentes o ausentes en algunas bacterias, dichos apéndices no deben confundirse con los pilis por lo que estos se especializan en la transmisión y secreción de sustancias.


ESTRUCTURA DE LAS CELULAS PROCARIOTAS. COMPOSICIÓN Y FUNCIONES.

  1. FLAGELOS

Los flagelos provienen del latin “flagellum” que significa látigo, son apéndices filamentosos que poseen algunos organismos, células eucariotas y procariotas para la locomoción y el desplazamiento sobre un medio líquido [3], en la célula bacteriana los flagelos pueden estar ausentes o por el contrario presentarse 2, 3 o muchos en una misma célula.

Los flagelos bacterianos son apéndices largos y finos que se encuentran libres por un extremo y unidos a la célula por el otro. Como son tan finos (unos 20nm) no es posible verlos en el microscopio óptico y hay que recurrir a tinción específicas para flagelos que aumentan su diámetro. Los flagelos se observan fácilmente al microscopio electrónico [4].

La disposición de los flagelos varía según las bacterias. En la flagelación polar, los flagelos se localizan en uno o ambos extremos de la célula. En ocasiones, de un extremo de la célula pueden surgir un penacho de flagelos, una disposición que se conoce como flagelación lofótica (de lofos, penacho, y tricos, pelo).El microscopio de campo oscuro permite observar este tipo de flagelación en células vivas, apareciendo los flagelos claros unidos a las células sobre un fondo oscuro. En procariotas de gran tamaño, se pueden observar también penachos de flagelos mediante el microscopio de contraste de fases. Cuando los penachos de flagelos aparecen en los dos polos la flagelación se llama anfitrica. Por otra parte, en la flagelación peritrica los flagelos se distribuyen por varios lugares de la superficie celular. El tipo de flagelación, polar o peritrica, se utiliza a menudo como criterio de clasificación bacteriana. [4].

FIGURA 1. Flagelos de en diferentes organismos, a) Espermatozoide (b) Euglena
http://4.bp.blogspot.com/-ccjdmurrfwq/tcfjbamsiji/aaaaaaaaab8/c_xzhnjt4ps/s1600/espermatozoide.jpg http://www.sedin.org/id/picsid/eulena_flagella-es.jpg

(a) (b)
1.2. ESTRUCTURA FLAGELAR:

Un flagelo está compuesto por las 3 partes fundamentales: Filamento, un gancho y un conjunto de anillos internos llamado cuerpo basal. El filamento es una estructura rígida, que y la que posee la mayor longitud, se dispone de manera extracelular y forma una serie de rotaciones a modo de sacacorchos [4].
FIGURA 3. Flagelo en una bacteria Gram negativa y una bacteria Gram positiva.
http://artigoo.com/imagenes/conidea/3.png

Por último el cuerpo basal consta de una serie de anillos (ver figura 2) que varía dependiendo si la bacteria es Gram negativa y Gram positiva, en las primeras consta de 4 anillo siendo el primero desde la parte interna hasta la parte externa el anillo M “membane” ubicado como los sugiere su nombre en la membrana interna, posteriormente se encuentra más externamente el anillo S “Space” ubicado en el espacio periplásmico, luego se encuentra el anillo P “Peptidoglycan” ubicado en la capa de peptidoglicano y por último se encuentra el anillo L “Lipopolysaccharide” que se ubica en la membrana externa (Lipopolisacarida), Estos dos últimos anillos externos no se encuentran en la membrana de las bacterias Gram positivas.
Bajo el anillo M, tres proteína están implicadas en la función motora y en el sentido de giro: FilG, Fil M y Fil N que en conjunto forman lo que se conoce como las proteínas del rotor que son las que modulan la intensidad y el sentido del movimiento rotacional, Las proteínas Mot a y Mot b se encargan de transmitir la energía, producida por el del paso de protones del espacio extracelular hacia el intracelular, al rotor estas dos proteínas conforman lo que se conoce como el estrator [7] .
FIGURA 3. Formación estructural de un flagelo pro unidades de flagelina.

descripción: http://artigoo.com/imagenes/conidea/fla5.png

Los flagelos bacterianos son polímeros de aproximadamente 15 µm de diámetro y como mucho 15 µm de longitud, están formados por subunidades de una proteína 53 kd denominada flagelina. Estas subunidades se asocian en una estructura helicoidal con 5.5 subunidades por vuelta, siendo una apariencia se 11 protofilamentos. El centro de cada flagelo es hueco, por el cual la subunidades de flagelina ingresa hasta la zona más apical y comienza a formar la estructura por la adición de esta [7].
1.3. MOVIMIENTO FLAGELAR
El flagelo es un pequeño motor rotatorio que tiene típicamente dos componentes principales: el rotar y el estator. El motor flagelar, el rotor está compuesto por el eje central y los anillos L, P, C y MS. En conjunto, estos elementos componen el cuerpo basal. El estator está representado por las proteínas Mot que rodean al cuerpo basal y que generan un par de torsión.

El movimiento rotatorio del flagelo lo proporciona el cuerpo basal. La energía necesaria para la rotación procede de la fuerza motriz de protones. El flujo de protones a través de la membrana citoplasmática se realiza se realiza por el complejo Mot. (Figura 4) que impulsa la rotación del flagelo. Se estima que por cada rotación del flagelo se trasladan aproximadamente 1000 protones. Para explicar el experimento sobre la función flagelar se ha propuesto un modelo de “turbina de protones” según el cual los protones que fluyan por canales a través del estator ejercen fuerzas electrostáticas sobre cargas de la proteína del rotor que están dispuestas helicoidalmente. Las atracciones entre cargas positivas y negativas originan que el cuerpo basal rote a medida que los protones pasan por el estator. [2].
FIGURA 4. Estructura y función del flagelo en bacterias gramnegativas. (a) Estructura (b) Función.



  1. (b)


1.4. NOMENCLATURA FLAGELAR

Los flagelos como apéndices Filamentosos, pueden estar presentes o ausentes, difieren también en número y posición. Por lo general se encuentran principalmente en Gram negativos, pero también se pueden encontrar en algunas familias de Gram positivos. Las bacterias que carecen de flagelo alguno se denominan atricas (Staphylococcus aureus, Lactobacillus bulgaricus), las bacterias con un único flagelo se denominan monotricas (Pseudomonas aeruginosa), con dos flagelos dispuestos en los extremos se denominan anfitricas o polares (Campylobacter fetus), con dos o muchos flagelos en un extremo de la célula se llaman Lofotricas (Helicobacter pylori), con dos o muchos flagelos en ambos extremos se llaman anfilotricas (Spirillum volutans) y finalmente cuando presentan muchos flagelos dispuestos alrededor de toda la membrana externa se les llaman peritricas (Escherichia coli) [1].
Figura 5. De arriba hacia abajo, bacteria atrica, monotrica, lofotrica, anfilotrica, anfitrica, peritrica.




  1. FIMBRIAS O PILIS


Las fimbrias o pelo (pili) presentan una estructura también similar a la de los flagelos pero no confieren movilidad y por lo general son mucho más cortos que los flagelos, aunque más abundantes [1]. Estas fimbrias son estructuras fundamentadas formadas por proteínas que se prolongan desde la superficie celular y pueden desempeñar varias funciones como la de la fijación de los microorganismos sobre superficies, como las de los tejidos animales en el caso de las bacterias patógenas, y a formar películas (finas capas de células sobre la superficie de un medio liquido) o biofilms [2].
Las fimbrias son estructuras presentes en algunas bacterias, principalmente descritas en Gram negativas y algunas Gram positivas [6]. muchas veces han sido nombradas como pilis, pero se considera las fimbrias cuando su función principal es la adhesión al sustrato o hacia otras bacterias. Poseen moléculas en los extremos de la estructura, rica en adhesina, un proteína que cumple el papel de fijación, muchas de ellas son la principal causa de infección por una bacteria como en el caso de las cepas de Neisseria gonorrohoeae patógenas , que son aquellas que poseen fimbrias que se adhieren específicamente al epitelio uretral del hombre o al epitelio del cérvix uterino de la mujer aunque se ha demostrado que las cepas carentes de fimbrias debido a una mutación genéticas, no causan la enfermedad. Las cepas de E. coli capaces de causar infección urinaria tienen fimbrias que les permiten adherirse específicamente al epitelio del aparato urinario. También la E. coli enteropatógena tiene fimbrias que le permiten adherirse al epitelio intestinal para luego producir los cambios que determinarán la diarrea [8].
Figura 6. Representación de una fimbria con el extremo rico en adhesina.
descripción: http://www.facmed.unam.mx/deptos/microbiologia/bacteriologia/images/adhesinas.jpg
Figura 7. Micrografía electrónica de dos bacterias adheridas por fimbrias, se observan considerablemente más cortas y más abundantes.
descripción: http://estructurayfuncioncelularbacteriana.wikispaces.com/file/view/fimbriae.jpg/216686466/400x234/fimbriae.jpg
3. PILI

Son unas estructuras piliformes que se localizan en la parte externa de las bacterias y están formadas por unas subunidades proteicas (pilina) [10]. Los pelos o pili son estructuralmente similares a las fimbria pero por lo general son más largos, y solamente existen unos pocos sobre la superficie de las células. Como los pelos pueden ser receptores para algunos tipos de virus, su visualización por microscopía electrónica resulta más fácil cuando están recubiertos por las partículas víricas [2]. Además de unirse a superficies, como lo hacen las fimbrias, los pelos tienen como función facilitar el intercambio genético entre células procariotas en el proceso de conjugación (el apareamiento de dos bacterias y la transferencia de ADN a través del pili sexual) donde se transfiere material genético de una célula donadora a una receptora. En general el material transferido es un plásmido o una porción de cromosoma movilizada por un plásmido.

Una vez unidas las bacterias los pilis sexuales se retraen, permitiendo que las células se unan y pase el ADN de la donadora a la receptora, formándose una verdadera unión (puente) entre las membranas de las células para el pasaje del ADN. La célula receptora está estrechamente emparentada con la donadora y posee un receptor específico para los pilis sexuales[2]..
Se conocen muchas clases distintas de pelos según su estructura y función. Una clase, llamada pelos tipo IV, lleva a cabo una forma poco común de movilidad denominada movilidad a tirones. La movilidad a tirones es una variedad de movilidad por deslizamiento de la célula mediante la extensión y retracción de los pelos, la especial movilidad de estos patógenos favorecen posiblemente su desplazamiento por los tejidos del hospedero, estos pelos de tipo IV tienen 6nm de diámetro y pueden extenderse hasta varios micrómetros de la superficie celular. La energía de está movilidad se obtiene de la hidrólisis de ATP. Las Pseudonomas y Moraxella presentan este tipo de movilidad [2].
Figura 7. Conjugación entre dos bacterias, la de la izquierda que desplaza el pili transmite material genético extracelular a la célula de la derecha.
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Figura 8. Proceso de conjugación entre dos bacterias.
http://www.notkurdu.com/wp-content/uploads/sorucevap/plssmidconjugation.png


  1. TIPOS DE MECANISMOS DE EXCRECIÓN ASOCIADOS A MEMBRANAS


Las bacterias secretan una gran cantidad de proteínas al medio extracelular entre las que incluyen toxinas, adhesinas y diversas enzimas hidrolíticas que se requieren en el ciclo de vida bacteriano [10]. En las bacterias Gram positivas, las proteínas se secretan directamente, mientras en las bacterias Gram negativas deben atravesar las membrana interna y la membrana externa. Se han descrito 4 vías de secreción de proteínas en las bacterias: Sistema de secreción tipo I, II; III, IV. En general las bacterias utilizan pili para estos mecanismos los cuales varían en estructura y funcionalidad específica [9]. .
4.1 MECANISMO DE SECRECIÓN TIPO I.
Este mecanismo es utilizado por una amplia gama de bacterias para la secreción de toxinas, proteasas y lipasas. Es una vía de secuencia de aminoácidos independiente, por lo que no se requiere del procesamiento de un péptido líder (con residuos específicos) para atravesar la membrana citoplasmática, aunque si es necesario una señal carboxilo terminal; la secreción proteica se da en un solo paso desde el citosol hasta el exterior celular [5].

El sistema de secreción tipo I (SSTI) está constituido por tres componentes: un canal en la membrana externa llamado PME (proteína de membrana externa), un transportador ABC (de sus siglas en inglés ATP binding cassette) en la membrana interna (MI) y una proteína periplasmica que también está anclada a la Membrana Interna y que se denomina PF o proteína de fusión. Los sistemas de transporte ABC se encuentran en células eucariotas, desde la levadura hasta el humano, siendo los responsables del transporte de un gran número de iones y moléculas pequeñas. [5]

FIGURA 9. Mecanismo de secreción de membrana tipo I de una bacteria, Gram negativa, se observa en rojo la señal carboxilo terminal de la molécula a exportar.


4.2 MECANISMO DE SECRECIÓN TIPO II.
Esta vía también ocurre a través de una secuencia de aminoácidos específica (Sec-dependiente) y ocurre en dos etapas. Primero la proteína a transportar con péptido líder o secuencia principal que generalmente es una secuencia corta (de aproximadamente 30 aminoácidos). En una segunda etapa, la proteína pierde el péptido señal y adquiere su conformación nativa en el espacio periplasmico, para posteriormente ser secretada a través de la ME por un complejo sistema multiprotéico. [5]

En la secreción tipo II participa una serie de proteínas de membrana como la Sec-D, SecF y SecY, una ATPasa asociada con la membrana celular SecA que proporciona la energía para la exportación y por último participa una proteína chaperona (SecB) que une a las proteínas hacia la proteína periplásmica, cunado la proteína pasa al espacio periplasmico, madura y posteriormente pasa a la membrana externa donde es exportada finalmente.
Figura 10. Secreción tipo II que ocurre por dos pasos, primero una proteína con una secuencia péptido señal (Sec-dependiente) es transportada por una proteína chaperona (SecB) hacia las proteínas de la membrana interna (SecD, SEcF y SecY), la proteína ATPasa de la membrana interna (Sec A) genera la energía necesaria para que se la proteína pase al espacio periplásmico donde madura, luego en el segundo paso, la proteína es esportada por la elongación de un pili hacia el espacio extracelular. [5]
FIGURA 10. . Mecanismo de secreción tipo II. Imagen inferior, paso 1, imagen superior paso 2.


4.3 MECANISMO DE SECRECIÓN TIPO III.
Al igual que el mecanismo de secreción tipo I, el tipo III no requiere de una señal específica de secuencia de aminoácidos para ser exportada, a al igual que el tipo I el paso de la proteína es directa, desde el citosol de la bacteria donadora a la bacteria receptora, a diferencia de lo que ocurría en el tipo 2, que era necesario la maduración en el espacio periplásmico (dos etapas). [5]

Lo que caracteriza el mecanismo de secreción tipo III es que es un sistema dependiente de contacto de las células del hospedador y a continuación inyecta una proteína toxica directamente a la célula hospedadora. A demás, se diferencia de la secreción tipo I porque está constituida de muchas más proteínas (casi 20), la gran mayoría en la membrana interna de las bacterias Gram negativas. [9]
FIGURA 11. Pili de una bacteria parasitaria de secreción tipo III inyectando toxinas directamente a la célula hospedera cuando tiene contacto físico, aunque las proteínas estructurales son diferentes en la de tipo I, el mecanismo de exportación es casi igual.

http://c431376.r76.cf2.rackcdn.com/36455/fcimb-03-00004-html/image_m/fcimb-03-00004-g001.jpg


    1. MECANISMO DE SECRECIÓN TIPO IV


Es el sistema homólogo a los sistemas de conjugación que facilitan la translocación de DNA (2). Este sistema es un transportador versátil que secreta tanto ácidos nucleicos como proteínas. La exportación de la toxina pertussis (agente causante de la tos ferina) por Bordetella pertussis5].

El sistema consiste de 12 componentes denominados VirB1 a VirB11 y VirD4 que transfieren el complejo proteína-DNA en un solo paso desde el citoplasma hasta la célula eucarionte a través del pilus-T. La noción general aceptada para esta vía es que no requiere de intermediarios periplásmicos (una etapa, no obstante los investigadores están encontrando excepciones), por lo que la secreción es Sec-independiente (sin secuencia de aminoácidos específicos para la exportación) [5].
FIGURA 12. Pili secretor tipo IV, se observa la exportación de moléculas principalmente material genético residual o extracelular (plásmido-conjugación)

http://www.nature.com/nrmicro/journal/v4/n1/images/nrmicro1324-f6.jpg

BIBLIOGRAFIA

[1]. Elmer W. Koneman, Washington C. Winn, Stephen D. Allen, William M. Janda, Gary W. Procop, Paul C. Schreckenberger, Diagnóstico. Microbiológico. 6° ed. Argentina: Panamericana. 2006.

[2]. Michael T. Madigan, John M. Martinko, Jack Parker. Biología de los Microorganismos. España: Pearson.13° ed. 200.

[3]. Neil A. Campbell, Jane B. Reece. Biología. 7° ed. España: Panamericana. 2007.

[4]. Gerard J. Tortora, ‎Berdell R. Funke, ‎Christine L. Introducción a la microbiología. 9° ed. España: Panamericana. 2007.

[5]. Bertha González-Pedrajo y Georges Dreyfus. Sistemas de secreción de proteínas en las bacterias Gram negativas: biogénesis flagelar y translocación de factores de virulencia.

[6].Apéndices flagelares procariotas. [Página de internet]. Universidad de Granada; 2006. [Acceso el 21 de Febrero de 2014], Flagelos. Disponible en: http://www.ugr.es/~eianez/Microbiologia/08flagelos.htm#_Toc56948031.

[7].Jeremy M. Berg, Lubert Stryer, John L. Tymoczko. Bioquímica con aplicaciones clínicas. 7° ed. España: Reverte. 2007

[8]. Juan R. Arbiza. Bacteriología yVirología Médica.España:Femur.2°ed. 2006.

[9]. Jawetz, Melnick, Adelberg. Microbiología médica. España: McGraw-Hill. 25°ed.. Mexico: Universidad Nacional Autónoma de México. 2003.

[10] MICROBIOLOGÍA MEDICA


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