Rama de la biología que se ocupa del estudio de los microorganismos, sus actividades y sus relaciones con el entorno




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SÍNTESIS DE NUCLEÓTIDOS:

  1. El anillo de purina se cierra sobre la ribosa preformada.

En las pirimidínicas primero se sintetiza el grupo pirimidínico y luego se realizan las modificaciones oportunas.

  1. Se sintetizan los nucleótidos a partir de nucleósidos (añadiendo un fosfato al carbono 5??)

  2. Se necesita ácido fólico como coenzima para la síntesis de nucleótidos porque participa en las mutilaciones de las bases (es un transportador de metilos). Las células procariotas sintetizan el ácido fólico por sí mismas.

Las sulfamidas (el primer grupo antimicrobiano) inhiben la ruta biosintética del ácido fólico.
SÍNTESIS DE POLISACÁRIDOS:

El azúcar se activa metabólicamente por unión de UTP, que libera un fosfato libre (Pi), quedando UDP al azúcar. Esto provoca la ruptura de un enlace UDP y permite la unión glucosídica de los 2 azúcares.

Es decir, tenemos 2 azúcares iniciales por separado, cada uno de ellos con un UDP. Al reaccionar, se libera un UDP y se forma un polisacárido con un UDP unido. Esto tiene lugar en el citoplasma bacteriano.

Sin embargo, el glucocalix y los glucopéptidos de gram – están en el exterior de la membrana citoplasmática. La reserva de azúcares está en el interior celular, por lo que para sintetizar polisacáridos en el exterior de la célula, los monómeros tienen que llevar su energía para formar el enlace porque fuera no hay, y por eso, llevan un UDP unido.

Dado que no hay energía fuera de la célula y las gram – tienen pared externa, salen por las porinas.

SÍNTESIS DE FOSFOLÍPIDOS.

Los fosfolípidos se sintetizan por esterificación de ácidos grasos con glicerol fosfato.
POLIMERIZACIÓN DE LOS NUCLEÓTIDOS PARA SINTETIZAR ÁCIDOS NUCLEICOS.

Pueden producirse de dos formas distintas:

  1. Transcripción: síntesis de ARN usando ADN como molécula molde

  2. Replicación: síntesis de ADN usando ADN como molde. Los virus forman ARN usando ARN. Y también son capaces de formar ADN a partir de ARN.


TRANSCRIPCIÓN.

En el proceso de transcripción actúa la ARN-polimerasa, que une nucleótidos trifosfato al extremo 3’ libre de otro nucleótido. La dirección de la transcripción es de 5’→3’ (así es la formación de la cadena nueva). La cadena molde, por su parte, se lee en sentido 3’→5’.

El ADN procariota está en forma de cromatina, no compactado, por lo que está siempre disponible. Las bases tiene que separarse mediante proteínas (helicasas, topoisomerasas…) Una vez abierto se une una unidad de sigma (σ) de la ARN-polimerasa a los promotores de la transcripción (zonas específicas). Luego se une a la fracción enzimática de la ARN-polimerasa y empieza la adición de los nucleótidos al extremo 3’ (independientemente de que el nucleótido esté libre o unido a una cadena preformada). Llega a secuencias marcadoras, a partir de ellas genera regiones autocomplementarias, el ARN forma un lazo, lo separa y termina la transcripción.

Al formarse las regiones autocomplementarias, éstas desestabilizan a la ARN-polimerasa y ésta se acaba separando (termina así la transcripción).

El ARNm procariota tiene una vida media muy corta, de hecho, son capaces de renovar el contenido total de ARN de la bacteria en cuestión de minutos u horas.
REPLICACIÓN.

Empieza siempre en un punto definido del genóforo (ori C, en el caso de la E.Colli), punto que está próximo o unido a la membrana citoplasmática en aquellas regiones de membrana asociadas a la separación de genóforos hijos (los mesosomas septales).

Es bidireccional. Las topoisomerasas, girasas… tienen que abrir el ADN (la burbuja/horquilla de replicación) para permitir la unión de las enzimas ADN-polimerasa, que se encargan de unir nucleótidos.

La ADN polimerasa une un nucleótido trifosfato a una cadena de nucleótidos preformada, más o menos larga. La ADN polimerasa requiere esa cadena porque es incapaz de unir un nucleótido a otro libre (de novo). Por tanto, el proceso de replicación se inicia con un proceso de minitranscripción con la participación de la ARN polimerasa (puede unir 2 nucleótidos sueltos colocando el cebador). Una vez formada la cadena corta de oligorribonucleótidos, la ADN polimerasa puede unir al extremo 3’ un desoxirribonucleótido.

La cadena antiparalela (la que va en otro sentido) llega a un punto en el que queda bloqueada y se ve abierta en burbujas. Se va formando a través de la generación de los fragmentos de Okazaki. Entonces, la ADNpolimerasa I, que une nucleótidos y tiene más funciones, también tiene actividad exonucleasa 5’→3’, corta nucleótidos del extremo 3’ de una cadena de ARN y va asociando un desoxirribonucleótido. Luego la ligasa une los nucleótidos, los fragmentos de Okazaki.

Hay también bacterias eucariotas que tienen ADN lineal, no circular.

Un error en la replicación implica mutación en la mitad de la descendencia por lo que la replicación tiene que ser algo muy controlado.

La frecuencia real de mutación en bacterias es de 10-10 aunque por estudios posteriores se pensó que era del 10-2 (uno de cada 100). la ADN polimerasa se une mejor a citosina cuando su cadena molde es de guanina, en vez de adenina. Esto lleva a una frecuencia de error a 1/100000 (10-5).

La otra actividad de la ADN polimerasa es de ADN exonucleasa 3’→5’. Si se introduce un nucleótido incorrecto hay como un bulto que impide el paso de la ADN polimerasa. La actividad exonucleasa corta el nucleótido que no concuerda y lo cambia. Esto lleva la frecuencia de mutaciones a 1/10.000.000 (10-7).

En el proceso de replicación, los sistemas de control bacterianos revisan la cadena ya formada. Si hay apareamiento, el sistema reacciona, revisa estos puntos y corta la secuencia. La elimina y vuelve a sintetizar el fragmento a partir de la cadena molde (lo replica) y lo coloca en su sitio. Esto consigue elevar la frecuencia de error a 10-10.

La rec reconoce la mutación. La exonucleasa corta las secuencias próximas a la mutación. Los sistemas de replicación se encargan de la reparación.

¿Cómo saben los sistemas que tienen que cortar la cadena nueva y no la otra? Porque la cadena nueva aún no está metilada y la original sí lo está.

TRADUCCIÓN.

Es la síntesis proteica propiamente dicha. Es similar a las eucariotas desde el punto de vista funcional, aunque químicamente con distintas, por lo que se distinguen estructuras capaces de interaccionar con los ribosomas procarióticos y no con los eucarióticos.

En el proceso de traducción se produce:

  • activación de aa por la unión al ARNt (que conlleva consumo de ATP).

  • iniciación: unión de ARNm con 30s ribosómico. Se une el primer aa con un codón de iniciación como AUG (formil-metionina) ya que todos los péptidos en procariotas empiezan con formil-metionina. De hecho, el sistema de defensa de los eucariotas reconoce los formilpéptidos como activadores del sistema inmunitario innato.

    • Luego se une a la subunidad 50s con dos puntos activos: el sitio P (de péptido) y el sitio A (de aa). El ARNt se deja en el sitio P.

  • Elongación: se une en el sitio A un ARNt con su aa. El aa unido al ARNt en P se transloca al A y se forma el enlace peptídico, es decir, se produce la translocación del ribosoma. Se libera P que es ocupado por el péptido que se está formando y se libera luego A. Se añade el tercer aa y así sucesivamente.

  • Terminación: El codón de terminación UAA provoca la última translocación y el proceso se termina. Este codón no se corresponde con ningún ARNt con un anticodón complementario. El ribosoma se desplaza y como la cadena proteica que se ha sintetizado no tiene a qué fijarse, queda libre.


DIFERENCIAS ENTRE EUCARIOTAS Y PROCARIOTAS EN LA REPLICACIÓN.

En procariotas, la transcripción y la traducción pueden ser simultáneas. En eucariotas esto no es así:

EUCARIOTAS:

  • Transcripción

  • Sale del núcleo (cola del poli-A)

  • Maduración (con eliminación de intrones)

  • Traducción.

PROCARIOTAS:

  • Nucleoide con ADN→ARN.

  • El ARN no tiene que salir del núcleo ni madurar, por ello la transcripción y la traducción pueden ser simultáneas. El ADN procariota no tiene intrones por lo que no tiene que madurar.


FORMACIÓN DE LA PARED BACTERIANA.

Se forma NAG-NAM-pp-PP-bactoprenol. En caso de gram + se unen los aa donados por el ARNt formando mureína para salir de la membrana citoplasmática hacia la pared. Para crecer la pared tienen que estar cortándose las cadenas de mureína y pegándose constantemente. Esto lo hacen las autolisinas que cortan mureínas para poder poner una nueva unidad de mureína. Se une la mureína a mureína-NAG… formando Pp-bactoprenol.

FORMACIÓN EN CITOPLASMA DE NAG Y NAM-pp.

Voy a esperar a ver qué tiene Tania aquí.. en Martina página 16!!!
FORMACIÓN DE LA PARED BACTERIANA.

N-acetilglucosamina se une a un pentapéptido (aa-aa-aa+ D-ala+D-ala). Se forma N-acetilmuránico.

El pentapéptido se une al P-bactoprenol de la membrana de la bacteria. Se forma entonces NAM-pp-PP-bactoprenol. En esta cara interna de la membrana se une UDP-NAG y se forma NAG-NAM-pp-PP-bactoprenol.

En caso de gram positiva, se une la cadena de aa intermedia para establecer los enlaces indirectos. Esto no ocurre en las gram negativas.

Las autolisinas abren en algunos puntos y la unidad de mureína que queda libre se añade al punto de corte. Esto permite crecer a la pared. Esta reacción se denomina transglicosilación. Queda PP-bactoprenol que va a perder un fosfato quedando de nuevo P-bactoprenol para poder iniciar de nuevo este proceso.

Ahora se forma el puente cruzado entre las cadenas de péptidos. Para esto requiero ATP. En enlace D-alanina-D-alanina es muy energético, su ruptura genera electrones suficientes para formar el enlace entre alanina y el tercer aa. A esto se le conoce como transpeptidación. La carboxipeptidasa elimina las D-alaninas sobrantes, pues no todos los pentapéptidos participan en este proceso, deben ser eliminados para que sólo queden los tetrapéptidos. El pentapéptido siempre tiene dos D-alaninas en su extremo final.
DÍA 24/10/2007
REGULACIÓN DEL METABOLISMO!!

las bacterias secretan exoenzimas que rompen los nutrientes que están en el exterior y los transforma en componentes más pequeños. Por mecanismos de transporte entran en el interior celular, van a las vías metabólicas para realizar el mantenimiento, biosíntesis, ensamblaje y/o fermentación.

El metabolismo bacteriano necesita reguladores para utilizar con eficacia moléculas que tiene.
ENZIMAS

Las bacterias intentan obtener el máximo rendimiento de materia y energía de su entorno. Todas las reacciones metabólicas tienen una actividad compatible con la vida gracias a los enzimas. Los enzimas pueden ser:

  1. Enzimas constitutivas.- Se sintetizan de forma más o menos constante a lo largo de la vida.

  2. Enzimas inducibles.- Sólo se sintetizan cuando son necesarias, según las condiciones del entorno.

Las acciones del metabolismo regulan la acción de los enzimas, sobre todo, de las enzimas constitutivas.
MODIFICACIONES DE LA ACTIVIDAD DE ENZIMAS CONSTITUTIVAS.

Enzimas constitutivas

La regulación de las enzimas constitutivas se basa en la modificación de su actividad que puede ser por:

  1. Alosterismo

Las enzimas presentan dos configuraciones alternativas con funcionalidad distinta. Generalmente este cambio de conformación se produce como resultado de la unión a otra molécula. Se une algo al enzima, el cual cambia su forma y modifica su actividad (pasa de inactiva a activa o viceversa). El alosterismo puede ser por:

    1. Inducción

La enzima se hace más activa.

Ej.: lactato deshidrogenada, piruvatoquinasa.

    1. Represión

La enzima pierde actividad, se inactiva.

Ej.: biosíntesis de sustancias.

La mayoría de las enzimas constitutivas utilizan rutas metabólicas y la mayoría de sus mecanismos de regulación son por retroinhibición.

  1. Modificación de la propia enzima

Se produce la modificación de la actividad normal del enzima por la presencia o ausencia de grupos fosfato.

Ej.: el movimiento del flagelo (el movimiento es distinto si está fosforilado o no), translocación de grupo (enzima 2 no fosforilada no hay actividad; enzima 2 fosforilada se produce: transferencia de fosfato a la glucosa y activación de la adenilato ciclasa con lo que aumenta el AMPc).

Enzimas inducibles

Se regulan en la transcripción (operones) y el sistema de la regulación impide o permite la transcripción del ARNm.

La regulación de la transcripción se produce por:

  1. Proteínas que se unen al DNA

Según se unan o se sueltan activan o inhiben la transcripción. Pueden funcionar por inducción o represión.

  1. Atenuación

Es una interferencia entre la traducción y la transcripción. Funciona sólo en las procariotas ya que en ellas la transcripción y la traducción ocurren simultáneamente.

  1. Regulación de la velocidad y de la realización de la síntesis proteica.

Se regula la síntesis de proteínas ribosómicas.

  1. Alteración directa del ADN

Si se altera el ADN de forma irreversible después no podemos desregularlo. Tiene que ser una regulación reversible.

Ej.: la variación de fase que es una alternancia entre dos formas distintas de flagelina en la salmonella. También en las fimbrias de ----------????
Regulación por alosterismo

Es una retroinhibición por producto final (feedback negativo). Si hay mucho producto se paraliza la síntesis. Puede ser por:


  1. Retroinhibición simple

Una sustancia A por una serie de secuencias lineales produce el producto C.

C es el producto final que termina la ruta metabólica al inhibir la síntesis del primer producto: inhibe a y no B).

Generalmente las rutas metabólicas no son tan simples.

  1. Retroinhibición secuencial

Las rutas metabólicas están todas relacionadas debido a la presencia de metabolitos comunes.

Son tres relaciones simples relacionadas. Si aumenta P1 se detiene el paso de C a D; se produce entonces P2.

Las velocidades de inhibición no van a ser iguales por lo que se va a acumular C al parar A o D. Así, C inhibe a A.

  1. Retroinhibición concertada

La presencia conjunta de ambos productos (P1 y P2) directamente inhibe el paso inicial, evitando la acumulación del producto intermedio (producto C).

  1. Retroinhibición por enzimas isofuncionales

La parte final es simple pero el paso inicial hasta C puede ser catalizada por 2 enzimas alternativas, normalmente una más activa que la otra (E1 cataliza el 80%; E2 cataliza el 20% por ej.). Se acumula P1 y se detiene el paso al producto D. El paso A  B  C sigue pero P1 no tiene que esperar a que aumente P2 sino que inhibe directamente una de las dos proteínas.
Operones (regulación de enzimas inducibles)

La principal característica del genoma procariota es que es policistrónico: un segmento de ADN codifica varias proteínas estructurales, se transcribe a un ARNm que se traduce a proteínas distintas…

Para que se transcriba un ADN es necesario una región promotora (para que se una la ADNpolimerasa). Además los operones tienen junto a esta región promotora un operador. Luego tienen los genes estructurales.

Un operón es un segmento de ADN que codifica varias proteínas funcionalmente relacionadas y bajo un único control de transcripción.

Al operador se pueden unir unas proteínas que son las proteínas reguladoras de la transcripción. Si la proteína no se une y el operador está libre se produce la transcripción.

  1. Represión

Normalmente la proteína no tiene lugar para interaccionar con el operador. Sin embargo, tiene un lugar al que se une el corepresor. Al unirse el corepresor provoca un cambio de conformación de la proteína haciendo que presente un lugar de unión para el operador.

  1. Inducción

Normalmente la proteína presenta un lugar de unión para el operador así que inhibe la transcripción. También tiene un lugar de unión para el inductor. Cuando el inductor se une a la proteína, ésta cambia su conformación perdiendo el lugar de interacción con el operador y separándose de él. Así se activa la transcripción.


Ejemplo: operón lactosa

Este operón regula el uso de la lactosa por la bacteria.

La proteína represora se usa de forma constitutiva (siempre), si se une al operador se produce la inhibición.

  • en ausencia de lactosa no se produce la transcripción ya que se sintetiza proteína represora que se une al operador.

  • en presencia de lactosa hay un inductor que se une a la proteína represora impidiendo la unión de ésta al operador. Se produce entonces la transcripción.


Operones por atenuación

Son estructuras ligeramente distintas. Entre el promotor y los genes estructurales hay un conductor o región reguladora que tiene 4 regiones de ARN complementarios: 1, 2, 3 y 4 que pueden formar horquillas de la siguiente manera:

  • 1-2

  • 2-3

  • 3-4

Poseen una región E que codifica los enzimas necesarios para la síntesis de aa.

Además codifica un péptido conductor o péptido líder que no está relacionado con actividades de síntesis de aa pero que es rico en aa. Así un operón que regula la síntesis de histidina tiene que tener un péptido líder con un montón de histidina.

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