Manual de prácticas de análisis bioquímicos




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COLEGIO NACIONAL DE EDUCACIÓN PROFESIONAL TÉCNICA



[MANUAL DE PRÁCTICAS DE ANÁLISIS BIOQUÍMICOS]

REVISÓ: I.B.Q. Ma. del Carmen Domínguez Reyes; Q.B.P. Félix Enrique Tovar Ávila; Q.B.P. Elizabeth Mercado Herrera.



PRÁCTICA No. 1

IDENTIFICA BIOMOLÉCULAS Y BIOELEMENTOS EN UNA MUESTRA ORGÁNICA POR MEDIO DE PRUEBAS ANALÍTICAS

COMPETENCIA:


  • El alumno identifica la presencia de biomoléculas y bioelementos en una muestra orgánica para conocer su comportamiento en los procesos bioquímicos.


MARCO TEÓRICO:
Nota: Investiga que tipo de biomoléculas se encuentran en alimentos como la leche y la carne, las propiedades de estas y su función. Con dicha información, más la lectura de abajo, realiza un mapa mental que incorporaras a este reporte.
Las biomoléculas son la materia prima con que se encuentran construidos los seres vivos; siendo la base esencial y fundamental de la vida y de la salud, presentan una armónica y común afinidad entre las distintas especies vivas, los alimentos naturales y el cuerpo humano. Entender la relación entre la especificidad biomolecular, su organización y su función, es una necesidad fundamental para comprender su comportamiento en los procesos bioquímicos.
De los elementos químicos de la tabla periódica, sólo se encuentran unos 20 en los seres vivos, a éstos elementos los llamamos bioelementos, y no todos ellos son igualmente abundantes. Ciertos elementos llamados oligoelementos por estar presentes en pequeñísimas cantidades (menos del 0,01%).

La mayoría de los átomos no poseen una configuración estable, y se unen entre sí mediante enlaces para formar biomoléculas, las que constituyen los seres vivos las podemos agrupar en dos grandes grupos:


  • Biomoléculas inorgánicas: se encuentran en los seres vivos , pero no son exclusivas de ellos, y son agua y sales minerales.

  • Biomoléculas orgánicas: son exclusivas de los seres vivos, y siempre presentan carbono en su composición. Son glúcidos, lípidos, proteínas y ácidos nucléicos.



MATERIALES:


MATERIALES

REACTIVOS

  • 3 vasos de precipitado

  • 3 matraces o probetas de vidrio

  • 3 placas petri

  • 3 embudos con papel de filtro

  • 3 Gradillas

  • 12 tubos de ensayo

  • 3 pinzas para calentar tubos

  • 3 mecheros

  • 1 balanza analítica

  • Estufa a temperatura de 1050C

  • Ácido nítrico

  • Ácido acético

  • Solución molibdato amónico al 1%

  • Solución de nitrato de plata al 1%.

  • Solución de oxalato amonio al 1%


PROCEDIMIENTO:


  1. Aplica las medidas de seguridad e higiene en el desarrollo de la práctica. Prepara el equipo y los materiales en las mesas de trabajo.


Experimento 1: Reconocimiento de sales minerales
Preparación de la muestra:


  1. Obtiene el suero de leche para determinar la presencia de sales

  2. Coloca en un vaso de precipitado unos 250 ml. de leche.

  3. Añade unas gotas de ácido acético y espera unos minutos.

  4. Filtra con papel al producirse el "cuajado", para obtener el suero.

  5. Recoge el filtrado en un matraz o probeta.

  6. Realiza las reacciones de reconocimiento:




  1. Prepara una gradilla con tres tubos de ensayo.

  2. Coloca 3ml de suero de leche en cada tubo de ensayo.

  3. Numera los tubos del 1, 2 y 3.

  4. Añade 1ml de solución de nitrato de plata al tubo de ensayo número 1.

  5. Añade al tubo de ensayo número 2, 2ml de solución de molibdato amónico al 1%, tratado con ácido nítrico concentrado en cantidad suficiente para que el ácido molíbdico que se forma sé redisuelva. Calienta este tubo a baño María.

  6. Añade al tubo de ensayo número 3 unas 10 gotas de solución de oxalato amónico al 1%.


Notas para la interpretación de resultados obtenidos en cada una de las reacciones de los tubos de ensayo.


  • La reacción en el tubo de ensayo número 1 nos sirve para identificar los cloruros. La explicación es la siguiente: los cloruros en contacto con una solución de nitrato de plata forman cloruro de plata, que da lugar a un precipitado blanco de aspecto lechoso.

  • La reacción en el tubo de ensayo número 2 nos va a permitir identificar la presencia de fosfatos. La explicación es la siguiente: los fosfatos en presencia de molibdato amónico, forman un precipitado amarillo de fosfomolibdato amónico.

  • La reacción en el tubo de ensayo número 3 nos sirve para identificar el calcio. Esto es debido a que el calcio, al reaccionar con el oxalato amónico forma un precipitado blanco cristalino de oxalato amónico.



OBSERVACIONES Y RESULTADOS:


  1. ¿Qué sales encontraste?

______________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________


  1. ¿En que te basaste para deducir las sales presentes en tu muestra?

_____________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________________
Realiza los dibujos de los pasos realizados, generando con esto un diagrama de flujo de lo realizado y anota tus observaciones.

Experimento 2. Determinación del contenido de agua.
Nota: El contenido de agua se obtendrá por diferencia, entre el peso de la muestra hidratada y el peso de la muestra seca, al haber perdido el agua por evaporación.
Procedimiento:


  1. Pesa una muestra pequeña de materia orgánica (10g) en una placa petri previamente tarada.

  2. Coloca la muestra a deshidratar en una estufa a temperatura de 105°C por 2 horas.

  3. Controla el peso hasta que se mantenga constante.

  4. Relaciona la diferencia de peso con respecto al peso inicial (peso húmedo) expresarlo en porcentaje y explicar los resultados


OBSERVACIONES Y RESULTADOS:
Registra los siguientes datos:


  1. Masa de materia orgánica sin tratar= ___________________

  2. Masa de la muestra deshidratada = __________________________

  3. Cantidad de agua en la muestra = ____________________________



Realiza los dibujos de los pasos realizados, generando con esto un diagrama de flujo de lo realizado y anota tus observaciones.

Experimento 3: Reconocimiento de C, H, O y N.
Nota: Toda materia orgánica presenta los elementos C, H, O y N en su composición, los cuales se ponen de manifiesto al calentar materia orgánica hasta combustión completa. El agua (H y O) se presenta al principio como gotas de agua evaporadas de la muestra, el nitrógeno (N) como vapores blanquecinos con olor característico y el carbono (C), como residuo.
Procedimiento:


  1. En un tubo de ensayo limpio y seco colocar 5g de pollo o pescado finamente picado.

  2. Llevar al calor (mechero)

  3. A medida que se va calentando, observar la formación de gotas pequeñas de agua (H y O), en las paredes del tubo. El desprendimiento de vapores blanquecinos con olor a cuerno quemado indican el nitrógeno (N), y el residuo quemado en el fondo del tubo, la presencia de carbono (C).


OBSERVACIONES Y RESULTADOS:


  1. ¿Qué bioelementos detectaste en tus muestras?

  2. ¿En que orden se fueron presentando?



Realiza los dibujos de los pasos realizados, generando con esto un diagrama de flujo de lo realizado y anota tus observaciones.

CONCLUSIONES:

REFERENCIAS EMPLEADAS:

PRÁCTICA No. 2

DETERMINA LA ACIDEZ DE UNA MUESTRA DE AGUA POR TITULACIÓN

COMPETENCIA:


  • El alumno determina la acidez en una muestra de agua por medio de técnicas analíticas de titulación para conocer sus propiedades de corrosión.


MARCO TEORICO:
Los métodos volumétricos son métodos de análisis que consisten en la medición precisa del volumen de un reactivo en disolución de concentración perfectamente conocida, necesario para reaccionar estequiométricamente con el analito contenido en la muestra. Los participantes de esta determinación son:


  • Agente valorante: Sustancia en disolución de concentración conocida (estándar).

  • Punto Final (P.F.): Momento en el que se visualiza o detecta el punto de equivalencia (p.e.) de la reacción volumétrica.

  • Indicador: Sustancia o técnica que visualiza o detecta el punto de equivalencia.

  • Error volumétrico: Recordemos que el punto final que visualizamos es distinto del punto de equivalencia.


Los fundamentos de dicha determinación es el siguiente:


  1. La reacción volumétrica ha de ser completa y estequiométrica.

  2. El volumen de la disolución de analito (sustancia a valorar) debe de ser fácilmente manejable (˜0.1mL).

  3. El valorante se adiciona progresivamente de forma que su consumo se monitoriza fácilmente: (V1C1=V2C2) No es posible valorar cantidades pequeñas, trazas de analito.


El agente valorante se dispone en una bureta y el analito se dispone junto con el indicador en el matraz Erlenmeyer.

Para poder determinar la normalidad de una solución sin un alto riesgo de error se usan estándares primarios. Estos estándares son polvos finos, con alto grado de pureza, de composición conocida, estables a temperaturas de 100-110°C y pueden pesarse fácilmente. La humedad es un agente que alteraría los resultados, por tal razón deben secarse antes de pesar, a una temperatura de 100 a 110°C, por lo que deben ser estables a estas temperaturas.


MATERIALES:


MATERIALES

REACTIVOS

  • 1 pipeta volumétrica de 10 mL

  • 1 pìpeta graduada de 10 mL

  • 1 vaso de precipitados de 200 mL

  • 1 bureta de 250 mL

  • 1 agitador.

  • 1 matraz erlenmeyer de 250 mL

  • 1 matraz aforado de 250 mL

  • 1 vidrio de reloj

  • 1 espátula







  • Agua destilada exenta de CO2 y pH no menor a 6.

  • Solución valorada de NaOH 0.02 N

  • Indicador de fenolftaleína

  • Indicador anaranjado de metilo

  • Tiosulfato de sodio 0.1 N

  • NaOH

  • Tiosulfato de sodio


PROCEDIMIENTO:


  1. Agita perfectamente la muestra de agua a analizar.

  2. Toma alícuotas de 50 o 100 ml o bien de 25 y diluir a 50

  3. (Si la muestra ha sido tratada con cloro agregar una gota de tiosulfato de sodio)

  4. Agrega 2 o 3 gotas del indicador anaranjado de metilo, si la muestra toma el color canela característico del indicador a pH ácido, neutralizar con solución de NaOH titulada, hasta vire de color amarillo. Realiza el cálculo en ppm de acidez.

  5. El resultado se reporta como acidez parcial, acidez libre o acidez al anaranjado de metilo en términos de ppm de CaCO3.



RESULTADOS Y CÁLCULOS:
Realice los esquemas del procedimiento realizado, generando un diagrama de flujo de la determinación. A continuación realice los cálculos correspondientes.




Muestra

mL gastados de NaOH 0.02 N

1




2




3





Análisis de resultados:


Conclusiones:

Cuestionario:

  1. ¿Por qué las soluciones de HCl y NaOH no son patrones primarios?

  2. ¿Cuál es el componente principal de su muestra?

  3. Escriba la reacción química sucedida en su valoración.

  4. ¿Cuáles son los requisitos que debe llevar una reacción para que sea usada en un método volumétrico cuantitativo?

  5. ¿Qué requisitos debe de llevar una sustancia estándar primario?

  6. ¿Para qué se hierve el agua destilada que se va a usar en la preparación de NaOH? Escriba que reacción se lleva a cabo cuando se usa agua sin hervir.

  7. ¿Por qué debe tomarse el punto final de la titulación cuando aparece un color rosa pálido del indicador?

  8. ¿Por qué se utiliza fenolftaleína como indicador?

  9. Mencione qué error se introduciría en el análisis si no se seca adecuadamente el patrón primario (KHP).

Referencias empleadas.


PRÁCTICA No. 3

IDENTIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
COMPETENCIA:


  • El alumno identifica la presencia de proteínas en una muestra biológica por medio de pruebas bioquímicas para su cuantificación química.


MARCO TEÓRICO:
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas), de elevado peso molecular, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y), etc...

Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales (monómeros) llamados AMINOACIDOS, a los cuales podriamos considerar como los "ladrillos de los edificios moleculares protéicos". Estos edificios macromoleculares se construyen y desmoronan con gran facilidad dentro de las células, y a ello debe precisamente la materia viva su capacidad de crecimiento, reparación y regulación.

Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc.... Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos a los antígenos específicos, la hemoglobina al oxígeno, las enzimas a sus sustratos, los reguladores de la expresión génica al ADN, las hormonas a sus receptores específicos, etc...

Las proteínas son constituyentes químicos fundamentales e imprescindibles en la materia viva porque:

  1. son los "instrumentos moleculares" mediante los cuales se expresa la información genética; es decir, las proteínas ejecutan las órdenes dictadas por los ácidos nucleícos.

  2. son sustancias "plásticas" para los seres vivos, es decir, materiales de construcción y reparación de sus propias estructuras celulares. Sólo excepcionalmente sirven como fuente de energía.

  3. muchas tienen "actividad biológica" (transporte, regulación, defensa, reserva, etc...). Esta característica diferencia a las proteínas de otros principios inmediatos como glúcidos y lípidos que se encuentran en las células como simples sustancias inertes.

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MATERIALES:


  • Tubos de ensayo

  • Gradilla

  • Mechero

  • Vasos de precipitados

  • Pipetas

  • Solución de HCl concentrado

  • Alcohol etílico

  • Solución de CuSO4 al 1%

  • NaOH al 20%

  • Clara de huevo o leche

  • Solución de albúmina al 2%


PROCEDIMIENTO:
Coagulación de las proteínas.


  1. Coloca en tres tubos de ensayo una pequeña cantidad de clara de huevo (puede diluirse en un poco de agua para obtener una mezcla espesa) o 2-3 ml de leche.

  2. Calienta uno de los tubos al baño María, añadir a otro 2 mL de HCl concentrado y al tercero 2mL de alcohol etílico.

  3. Observa los resultados y realiza los esquemas correspondientes.


Nota: Las proteínas debido al gran tamaño de sus moléculas forman con el agua soluciones coloidales que pueden precipitar formándose coágulos al ser calentadas a temperaturas superiores a 70ºC o al ser tratadas con soluciones, salinas, ácidos, alcohol, etc. La coagulación de las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su desnaturalización por los agentes indicados que al actuar sobre la proteína la desordenan por destrucción de sus estructuras secundaria y terciaria.

Reacciones coloreadas específicas (BIURET).



  1. Coloca en un tubo de ensayo 3ml de solución de albúmina al 1-2%.

  2. Añade 4-5 gotas de solución de SO4Cu al 1%.

  3. Añade 3ml de solución de NaOH al 20%.

  4. Agita para que se mezcle bien.

  5. Observa los resultados y realiza los dibujos correspondientes.


Nota: Esta reacción la producen los péptidos y las proteínas, pero no los aminoácidos ya que se debe a la presencia del enlace peptídico CO-NH que se destruye al liberarse los aminoácidos. El reactivo del Biuret lleva sulfato de Cobre (II) y sosa, y el Cu, en un medio fuertemente alcalino, se coordina con los enlaces peptídicos formando un complejo de color violeta (Biuret) cuya intensidad de color depende de la concentración de proteínas.


CONCLUSIONES:

CUESTIONARIO:


  1. ¿Qué es la coagulación de proteínas?

  2. ¿A qué se le llama péptido?

  3. ¿Qué es el reactivo de Biuret?

  4. ¿Qué otros métodos para identificar proteínas existen? Describa por lo menos tres.

  5. ¿Cuáles son las propiedades de la albúmina como proteína?


REFERENCIAS EMPLEADAS:

PRÁCTICA No. 4

IDENTIFICACIÓN DE ENZIMAS
COMPETENCIA:


  • El alumno identifica la presencia de las enzimas en muestras biológicas por medio de ensayos enzimáticos para su cuantificación en determinados productos.


MARCO TEÓRICO:

Las enzimas son proteínas que catalizan todas las reacciones bioquímicas. Además de su importancia como catalizadores biológicos, tienen muchos usos médicos y comerciales. Un catalizador es una sustancia que disminuye la energía de activación de una reacción química. Al disminuir la energía de activación, se incrementa la velocidad de la reacción.

La mayoría de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que en ellas se establece el equilibrio químico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la formación de equilibrio químico, pero no afectan las concentraciones finales del equilibrio.

De acuerdo a su complejidad las enzimas se clasifican como:

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En las proteínas conjugadas podemos distinguir dos partes:

  • Apoenzima: Es la parte polipeptídica de la enzima.

  • Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

La combinación de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.

Los cofactores pueden ser:

  • Iones metálicos: Favorecen la actividad catalítica general de la enzima, si no están presentes, la enzima no actúa. Estos iones metálicos se denominan activadores. Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

  • La mayoría de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son compuestos orgánicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo “B” son coenzimas que se requieren para una respiración celular adecuada.

Actividad enzimática

La sustancia sobre la cual actúa una enzima se llama sustrato. Los sustratos son específicos para cada enzima: La sacarosa es el sustrato de la sacarasa que actúa rompiéndola en sus componentes.

Las enzimas actúan de acuerdo con la siguiente secuencia: La enzima (E) y el sustrato
(S) se combinan para formar un complejo intermedio enzima sustrato (E-S), el cual se descompone formando un producto y regenerando la enzima.

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El grado de especificidad de las enzimas es muy alto, pueden distinguir incluso entre diferentes tipos de isómeros. Se cree que la especificidad de la enzima es debido a la forma particular de una pequeña parte conocida como sitio activo, la cual se fija a la contraparte complementaria en el sustrato.

Clasificación de las enzimas según su actividad:

Tipo de enzimas

Actividad

Hidrolasas

Catalizan reacciones de hidrólisis. Rompen las biomoléculas con moléculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

Isomerasas

Catalizan las reacciones en las cuales un isómero se transforma en otro, es decir, reacciones de isomerización.

Ligasas

Catalizan la unión de moléculas.

Liasas

Catalizan las reacciones de adición de enlaces o eliminación, para producir dobles enlaces.

Oxidorreductasas

Catalizan reacciones de óxido-reducción. Facilitan la transferencia de electrones de una molécula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa cataliza la oxidación de glucosa a ácido glucónico.

Tansferasas

Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra. Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo metilo de una molécula a otra.

Factores que afectan la actividad enzimática.-

  1. Concentración del sustrato.- A mayor concentración del sustrato, a una concentración fija de la enzima se obtiene la velocidad máxima. Después de que se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentración del sustrato no tiene efecto en la velocidad de la reacción.

  2. Concentración de la enzima.- Siempre y cuando haya sustrato disponible, un aumento en la concentración de la enzima aumenta la velocidad enzimática hacia cierto límite.

  3. Temperatura.- Un incremento de 10°C duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos límites. El calor es un factor que desnaturaliza las proteínas por lo tanto si la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad.

  4. pH.- El pH óptimo de la actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es ácido.

  5. Presencia de cofactores.- Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que tienen cofactores, la concentración del cofactor debe ser igual o mayor que la concentración de la enzima para obtener una actividad catalítica máxima.

MATERIAL:


  • Tubos de ensayo

  • Gradilla

  • Pipeta volumétrica

  • Plancha de calentamiento

  • Termómetro

  • Solución de peroxido de hidrógeno

  • Solución de almidón al 2%

  • Tejidos vegetas ( papa, zanahoria, lechuga) o animales ( carne, pescado, etc)

  • Lugol

  • Muestra de saliva


PROCEDIMIENTO:
Acción digestiva de la amilasa salivar.


    1. Prepara una solución patrón 2 ml. de una disolución de almidón al 2 % y unas gotas de disolución de yodo (lugol) en un tubo, observar el resultado.

    2. Calienta suavemente el tubo hasta que la mezcla pierda el color.

    3. Enfría el tubo bajo el agua del grifo y esperar unos minutos, anotar lo sucedido.

    4. Coloca en un segundo tubo 2 ml. de la disolución de almidón y una cierta cantidad de saliva, mezclar bien la saliva con la disolución y calentar muy suavemente durante unos segundos.

    5. Añade unas gotas de lugol.

    6. Anota los resultados y dar una explicación a lo ocurrido

    7. Realiza los dibujos correspondientes.


Reconocimiento de la enzima catalasa en tejidos.


  1. Pone en varios tubos de ensayo previamente numerados distintos tejidos (más o menos el mismo peso de cada tejido).

  2. Añade 5 ml. de agua oxigenada a cada tubo y anotar lo que sucede.

  3. Explica lo ocurrido y ordenar los tejidos según su actividad.

  4. Repite el proceso anterior, pero hierve antes los tejidos durante diez minutos. Explica los resultados obtenidos.

  5. Realiza los dibujos correspondientes.



Actividad catalítica de la catalasa.


    1. Coloca en un tubo de ensayo un trozo de hígado (o 1 ml. de extracto de hígado) y 10 ml. de agua oxigenada.

    2. Cierra el tubo con un tapón, que se deja algo flojo para el escape de los gases producidos en la reacción, en cuyo centro exista un orificio por el cual se pueda introducir un termómetro. Así, hemos hecho un calorímetro.

    3. Anota la temperatura ambiente, que se toma como temperatura inicial de la reacción, y después se va anotando las variaciones de temperatura que se producen en el interior del calorímetro cada treinta segundos durante un período de cinco minutos.

    4. Elabora la gráfica de la reacción en papel milimétrico y explica los resultados.

    5. Anota tus conclusiones.


CUESTIONARIO:


  1. Realiza un mapa conceptual con la información del marco teórico.

  2. ¿Qué es una enzima?

  3. ¿Cuáles son las partes de una enzima?

  4. ¿Qué características tiene un cofactor?

  5. ¿Qué es la actividad enzimática?

  6. ¿A qué se le llama coenzima?

  7. ¿Cuáles son las enzimas de importancia para la digestión de alimentos en los humanos?

  8. ¿Cuáles son los factores que afectan la actividad enzimática?


CONCLUSIONES:


REFERENCIAS EMPLEADAS:

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