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Las Proteasomas

Las proteasomas son organelos subcelulares que se encuentran en el citosol, el núcleo, el retículo endoplásmico (RE), y en las lisosomas de las células eucarióticas. Ellas tienen una forma cilíndrica y son compuestas de varios enzimas proteolíticas (que digieren proteínas) diferentes. Las funciones de las proteosomas incluyen:

  • La digestión de proteínas no armadas.

  • La digestión de proteínas dañadas o no dobladas correctamente.

  • La generación de péptidos que son reconocidos por el sistema inmune.

  • La regulación de la vida celular de las proteínas regulatorias las cuales controlan el ciclo celular.

  • Más del 80% de las proteínas celulares son procesadas por proteosomas.

Las proteosomas actúan en las proteínas que han sido específicamente identificadas para su degradación por medio de la unión con otra proteína llamada ubiquitina. Las señales de degradación son generalmente escondidos en una proteína doblada adecuadamente, pero se vuelve accesible cuando la proteína se desdobla o denatura. Cuando estas señales están expuestas, las enzimas añaden otra proteína pequeña (la ubiquitina; demostrada debajo como una esfera amarilla) al blanco. La proteína ubiquitinada es reconocida por un receptor en la proteosoma y la proteína en cuestión es tomada dentro de la proteosoma y digerida. La proteína fragmente es después liberada de la proteosoma como se ilustra debajo.

Función y Estructura del Proteasoma

La proteasoma tiene una estructura que es relacionada a su función. Cada proteasoma consiste de un centro 20S cilíndrico compuesto de cuatro anillos amontonados compuestos de siete proteínas cada uno. Los dos anillos de afuera son idénticos y están compuestos de subunidades alfa, y los dos en medio son idénticos y contienen subunidades beta. Las subunidades beta exhiben la actividad digestiva de la proteína activada. La digestión ocurre en los lados de las enzimas que dan sobre la cabina interna.

El centro del proteasoma está unido en cada término a la proteína regulatoria 19S. Las partículas 19S son responsables del reconocimiento de las proteínas a ser degradadas. En un proceso que requiere energía (ATP), las proteínas marcadas son desdobladas y entran a una cabina interna. Las proteínas son degradadas en péptidos de 6 a 9 aminoácidos de largo y luego liberados. Los péptidos pueden ser reciclados. Conjuntamente, las partículas 19S y el centro 20S hacen el proteasoma humano.

Los proteasomas y el sistema inmune.

Algunos de los fragmentos digeridos entran al retículo endoplásmico (RE) donde estos son unidos a proteínas que normalmente tienen funciones inmunológicas. El complejo de los péptidos y la proteína del sistema inmune (la proteína MHC) es luego transportado a la superficie celular. Este complejo actúa como un marcador para las células del sistema inmune y conllevan a una respuesta inmunológica. Un ejemplo de esto sería el procesamiento de proteínas producidas por virusess dentro de la célula afectada.

EL HIALOPLASMA

Si retiramos los orgánulos del citoplasma obtendremos una disolución constituida por agua, sales minerales y moléculas orgánicas, proteínas, fundamentalmente. Esta disolución es el hialoplasma. Entre las proteínas, unas son enzimáticas y otras estructurales. Estas últimas forman el citoesqueleto.

En el hialoplasma se van a realizar gran cantidad de procesos químicos: la síntesis de proteínas, la glucolisis y las primeras fases de la degradación de las grasas y de algunos aminoácidos. El hialoplasma es un medio de reacción.

El hialoplasma, al tener grandes moléculas, va a sufrir transformaciones en el estado sol-gel. Estas transformaciones darán lugar al movimiento ameboide y a los fenómenos de ciclosis.

EL CITOESQUELETO

Es un verdadero armazón interno celular.

Está constituido por unos finos tubos:

Los microtúbulos. El citoesqueleto es el responsable de la forma de la célula y del movimiento celular.

Los microtúbulos son pequeños cilindros huecos. Están unidos a la membrana celular a los orgánulos y a la envoltura nuclear, formando una compleja red bajo la membrana plasmática y alrededor del núcleo celular.

Los microtúbulos se forman a partir de unas proteínas globulares denominadas tubulinas. En el hialoplasma vamos a encontrar también otros tipos de estructuras filamentosas.

FUNCIONES DEL CITOESQUELETO

Los microtúbulos juegan un papel de gran importancia en el movimiento celular.

La capacidad de estas estructuras para formarse y destruirse (polimerizarse y despolimerizarse) con gran rapidez es la responsable de fenómenos tales como la variación de la forma celular o los movimientos celulares tanto intra como extracitoplasmáticos.

A) Movimientos intracelulares de los orgánulos.

Los microtúbulos pueden constituir un soporte sobre el que los orgánulos (mitocondrias, plastos, vesícu las, cromosomas, etc.) van a poder desplazarse por el interior del citoplasma.

B) Movimientos extracelulares.

Cilios y flagelos son prolongaciones citoplasmáticas que aseguran los movimientos de la célula o de los fluidos alrededor de ésta. Estas estructuras reciben el nombre de orgánulos vibrátiles de la célula. Ambos tienen la misma estructura, pero los cilios son cortos y numerosos, mientras los flagelos son largos y poco numerosos. Los vamos a encontrar en organismos unicelulares y pluricelulares, tanto animales como vegetales. Así, el interior de nuestros órganos respiratorios se encuentra recubierto por células con cilios que forman el epitelio vibrátil o ciliado, y lo mismo ocurre en las trompas de Falopio del aparato genital femenino. Tienen flagelos muchos organismos unicelulares, la mayoría de los gametos masculinos de los animales y muchos de los vegetales (algas, musgos, helechos). Si hacemos un corte transversal a un flagelo o a un cilio y lo observamos a gran aumento al MET, veremos que presenta 9 pares de microtúbulos. En el interior se encuentrandos microtúbulos centrales y todo ello está rodeado por la membrana. En la base de cada cilio o flagelo hay una estructura denominada corpúsculo basal. Los corpúsculos basales tienen una estructura similar, en cierto modo, a la de los centriolos.

LOS RIBOSOMAS son complejos supramoleculares encargados de sintetizar proteínas a partir de la información genética que les llega del ADN transcrita en forma de ARN mensajero (ARNm). Sólo son visibles al microscopio electrónico, debido a su reducido tamaño (29 nm en células procariotas y 32 nm en eucariotas). Bajo el microscopio electrónico se observan como estructuras redondeadas, densas a los electrones. Bajo el microscopio óptico se observa que son los responsables de la basofilia que presentan algunas células. Están en todas las células (excepto en los espermatozoides).

En células eucariotas, los ribosomas se elaboran en el núcleo pero desempeñan su función de síntesis en el citosol. Están formados por ARN ribosómico (ARNr) y por proteínas. Estructuralmente, tienen dos subunidades. En las células, estos orgánulos aparecen en diferentes estados de disociación. Cuando están completos, pueden estar aislados o formando grupos (polisomas); las proteínas sintetizadas por ellos actúan principalmente en el citosol; también pueden aparecer asociados al retículo endoplasmático rugoso o a la membrana nuclear, y las proteínas que sintetizan son sobre todo para la exportación.

Tanto los ARNr como las subunidades de los ribosomas se suelen nombrar por su coeficiente de sedimentación en unidades Svedberg. En eucariotas, los ribosomas del citoplasma se denominan 80 S. En mitocondrias y plastos de eucariotas, así como en procariotas, son 70 S.

Estructura tridimensional de los ribosomas

Ribosomas picoriontes

Los ribosomas de las células procariotas son los más estudiados. Son de 70 S y su masa molecular es de 2.500 kilodalton. Las moléculas de ARNr forman el 65% del ribosoma y las proteínas representan el 35%. Las moléculas de ARN ribosómico son ricas en adenina y guanina y forman una hélice alrededor de las proteínas. Los ribosomas están formados por dos subunidades:

Subunidad mayor: es 50 S. Está formada por dos moléculas de ARN, una de 23 S y otra de 5 S. Además hay 34 proteínas básicas de las cuales sólo una se repite en la subunidad menor.

Subunidad menor: es de 30 S y tiene una molécula de ARNr de 16 S además de 21 proteínas.

Ribosoma eucariotas

En eucariotas, los ribosomas son 80 S. Su peso molecular es de 4.200 Kd. Contienen un 40% de ARNr y 60% de proteínas. Al igual que los procariotas se dividen en dos subunidades de distinto tamaño:

Subunidad mayor: es 60 S. Tiene tres tipos de ARNr: 5 S, 28 S y 5,8 S y tiene 49 proteínas, todas ellas distintas a las de la subunidad menor.

Subunidad menor: es 40 S. Tiene una sola molécula de ARNr 18 S y contiene 33 proteínas. Dependiendo de qué organismo eucariota sea, este ARNr 18 S puede sufrir alteraciones.

Ribosomas mitocondriales

Las mitocondrias tienen su propio aparato de síntesis proteica que incluye ribosomas, ARNt y ARNm. Los ribosomas mitocondriales de las células animales contienen dos tipos de ARN ribosómicos, el 12S y 16S, que se transcriben a partir de genes del ADN mitocondrial, y son transcritos por una ARN polimerasa mitocondrial específica. Todas las proteínas que forman parte de los ribosomas mitocondriales están codificadas por genes del núcleo celular, que son traducidos en el citosol y transportados hasta las mitocondrias.

Ribosoma de plastos

Los ribosomas que aparecen en plastos son similares a los procariotas. Son, al igual que los procariotas, 70 S, pero en la subunidad mayor hay un ARNr de 4 S que es equivalente al 5 S procariota.

Funciones

Los ribosomas son los orgánulos encargados de la síntesis de proteínas, en un proceso conocido como traducción. La información necesaria para esa síntesis se encuentra en el ARN mensajero (ARNm), cuya secuencia de nucleótidos determina la secuencia de aminoácidos de la proteína; a su vez, la secuencia del ARNm proviene de la transcripción de un gen del ADN. El ARN de transferencia lleva los aminoácidos a los ribosomas donde se incorporan al polipéptido en crecimiento.

Traducción 

 Síntesis proteica

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/b/b1/ribosome_mrna_translation_en.svg/230px-ribosome_mrna_translation_en.svg.png
Ribosoma durante la traducción

El ribosoma lee el ARN mensajero y ensambla losaminoácidos suministrados por los ARN de transferencia a la proteína en crecimiento, proceso conocido como traducción o síntesis de proteínas.

Todas las proteínas están formadas por aminoácidos. Entre los seres vivos se han descubierto hasta ahora 20 aminoácidos. En el código genético, cada aminoácido está codificado por uno o varios codones. En total hay 64 codones que codifican 20 aminoácidos y 3 señales de parada de la traducción. Esto hace que el código sea redundante y que haya varios codones diferentes para un mismo aminoácido.

La traducción comienza, en general, el codón AUG que codifica el aminoácido metionina. Al final de la secuencia se ubica un codón que indica el final de la proteína; es el codón de terminación. El código genético es universal porque cada codón codifica el mismo aminoácido para la mayoría de los organismos (no todos).

El ribosoma consta de dos partes, la subunidad mayor y una menor, estas salen del núcleo celular por separado. Las subunidades se mantienen unidas por cargas, y que al disminuir experimentalmente la concentración de Mg+2, las subunidades tienden a separarse.

Por ejemplo, el ARN este:

AUG le indica que tiene que empezar a ensamblar la proteína; es un codón de iniciación.


GCC es Alanina. Coge alanina (un aminoácido) y lo sujeta.


AAC es Arginina, lo une con la alanina.


GGC es Glicina, lo ensambla a la arginina.


AUG era el símbolo de iniciación, pero ya ha comenzado; así que lo interpreta como Metionina. Une el aminoácido metionina con la glicina anterior.


CCU es Prolina. Ensambla la prolina a la metionina.

ACU es Serina. Ensambla la serina con la prolina.


UAA es terminación. Deja de ensamblar la proteína.

Por tanto, la cadena polipeptídica ensamblada ha sido: Alanina-Arginina-Glicina-Metionina-Prolina-Serina

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/0/0d/ribosomer_i_arbete.png

Figura 3: Traducción (1) de ARNm por un ribosoma (2) en una cadena polipeptídica (3). El ARNm comienza con un codón de iniciación (AUG) y finaliza con un codon de terminación (UAG).
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