Taller de la unidad #1




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títuloTaller de la unidad #1
fecha de publicación05.08.2016
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TALLER DE LA UNIDAD #1

LOGICA MOLECULAR DE LOS ORGANISMOS VIVOS

CONSIGNA DE APRENDIZAJE Y EVALUACION

1-Haga un listado de las características utilizadas para clasificar los biocompuestos: son 4 los bioelementos más abundantes en los seres vivos:

El carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno, representa el 99% de la masa de la mayoría de las células.

Se clasifican en :

1-lipidos: reserva energética

_estructural (fosfolípidos de las bicapas)

_reguladora (esteroides)

2-Proteinas: moléculas versátiles diversos funciones:

_estructural (colágeno, queratina)

_reguladora (insulina, hormona del crecimiento)

_transportadora (hemoglobina)

_Defensivas (anticuerpos)

_ Enzimática (sacarosa y pepsina)

_contráctil (actina, miodina)

3-Acidos nucleicos: son macromoléculas formadas por repetición de monometros.

4-glucidos: carbohidratos, hidratos o sacáridos.

_responsable de mantener la actividad muscular.

_energía estructural y energética.

GRUPOS ORGANICOS CON SUS CARACTERISTICAS Y NOMENCLATURAS:

Los diferentes grupos orgánicos se dividieron en grupos debido a que cada grupo tiene diversas maneras atendiendo su origen a su estructura, funcionalidad, peso molecular.

  1. ALIFATICOS: compuesto orgánico constituido por carbono e hidrogeno alifaticos.jpegforman cadenas abiertas CH



  1. Aromáticos: compuesto orgánico cíclico

  2. Hetercilios: son compuestos orgánicos cíclicos en los que al menos uno de los componentes del ciclo es un elemento diferente al carbono.


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  1. Organometilicos: compuestos en los que el atomo de carbono forman enlaces covalentes comparten electrones.

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Polímeros: compuestos macromoléculas formadas por la unión de moléculas más pequeñas.

MAPA CONCEPTUAL DE LA UNIDAD 1
.
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TALLER DE LA UNIDAD #2

LAS PROTEINAS

1-Significado de la palabra aminoácido: aminoácido son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas proteínas son como los ladrillos los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas por la sola acción de vivir.

Se pueden clasificar en:

_Aminoácidos esenciales

_aminoácidos no esenciales

_aminoácidos condicionales

2-Etapas entre la formación y unión entre proteínas:



http://www.monografias.com/trabajos/sinteproteinas/image172.gif

MAPA CONCEPTUAL DE LA UNIDAD 2 LAS PROTEINAS

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TALLER # 3

ENZIMOLOGIA

Desarrolle las siguientes preguntas de problemas de aplicación:

1-La energía de activación:

R= es la energía que hay que suministrar a los reactivos para que tenga lugar la reacción

2-En un proceso químico la energía de activación:

R= disminuye por la acción de los catalizadores

3-En la reacción química los productos finales tienen menor energía libre de gibbs de los reactivos. Se dice que esa reacción es :

R=espontanea

4-En una reacción química, la velocidad de formación de los productos es independiente de la concentración del sustrato.se trata de una reaccion:

R=es de orden cero

5-Si en una reaccion química la velocidad de formación de los productos es directamente proporcional a S

R=es una reaccion de primer orden

6-Las enzimas de la clase 3 son:

R=hidrolasas

7-La reacción glucosa + ATP=ADP+ GLUCOSA-6-FOSFATO esta catalizada por:

R=la enzima hexoquinasa

8-Si una enzima cataliza la unión de dos sustratos con hidrolisis simultánea de un nucleótido trifosfato se trata de:

R=una ligasa

MAPA CONCEPTUAL DE UNIDAD 3

ENZIMOLOGIA

http://image.slidesharecdn.com/especificidadenzimtica-2013-130203002210-phpapp02/95/slide-1-638.jpg?cb=1359872760

 

TALLER # 4

METABOLISMO

1-Listado de características utilizadas para determinar la velocidad de reacción:

Factores que modifican la velocidad de las reacciones químicas

Una determinada reacción química ocurre solo en condiciones termodinámicas favorables, esto es cuando la energía de los reactivos o sustratos es mayor que la energía de los productos. La velocidad con que dicha reacción ocurrirá depende de distintos factores como ser la cantidad de reactivo o sustrato que interviene, la temperatura, el pH, etc.

Como hemos mencionado, las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas, sin embargo no las provocan, por lo tanto la concentración de enzimas es otro de los factores que modifican la velocidad de la reacción así como también aquellas sustancias que pueden inhibir la acción de la enzima (inhibidores).

1.     Concentración de sustrato

En general a medida que aumenta la cantidad de reactivos o sustratos la velocidad también aumenta. En el caso de las reacciones químicas conviene aclarar que la velocidad se mide como cantidad de producto formado por unidad de tiempo, las unidades serán: gr/seg, moles/seg, moles/min, etc. De este modo cuanto más reactivo tenemos, más producto se formará.

En el caso de las reacciones catalizadas por enzimas, el efecto de la cantidad de sustrato es el siguiente:

A medida que aumenta la cantidad de sustrato la velocidad aumenta en forma lineal (zona proporcional), luego si bien la velocidad continúa aumentando ya no lo hace en forma lineal (zona mixta) hasta que finalmente la reacción alcanza una velocidad máxima que es constante, se vuelve independiente de la cantidad de sustrato (zona de saturación). Esto ocurre debido a que los sitios activos de las enzimas se encuentran todos interactuando con las moléculas de sustrato, por lo tanto hasta que no finalice la reacción la enzima no puede unirse a otro sustrato.

Fig. 3.8 - Efecto de la concentración de sustrato sobre la cinética enzimática

2.     Concentración de enzimas

La concentración de enzimas es otro de los factores que modifica la velocidad, cuanto mayor cantidad de enzima este presente, mayor será la velocidad que se alcanzará, debido a que necesito más cantidad de sustrato para alcanzar la saturación.

3.     Temperatura

En general las reacciones ocurren más rápidamente cuando se le otorga calor, ya que el aumento de la temperatura hace que aumente la energía cinética de las moléculas y de esta manera reaccionen con facilidad.

Cuando las reacciones están catalizadas por enzimas se produce primero un efecto complementario, es decir, la velocidad va aumentando conforme al aumento de temperatura, sin embargo la velocidad llega a un punto óptimo a partir del cual la velocidad comienza a decaer. No nos olvidemos que las enzimas son proteínas, por lo tanto son susceptibles a la desnaturalización, es decir que la velocidad decae porque las enzimas pierden su actividad biológica como consecuencia de la desnaturalización. Algunas enzimas son termoestables, es decir su actividad biológica permanece aun a temperaturas mayores a 90 °C.

4.     pH

El gráfico de actividad en función del pH es similar al de la temperatura, es decir a pH extremos las proteínas se desnaturalizan, por lo tanto la actividad biológica decae. Algunas enzimas no varían su actividad con el pH sino que esta se mantiene constante en un amplio rango. Otra tendrán el pH óptimo ácido o básico teniendo en cuenta el medio en donde actúan.

Fig. 3.9 - Efecto de la temperatura (a) y el pH (b) sobre la actividad enzimática

5.     Inhibidores

Aunque hay muchos ejemplos de inhibidores, los mecanismos de inhibición pueden ser de dos clases: reversibles e irreversibles, también hay mecanismos intermedios


Fig. 3.10 - Perfil de una reacción en presencia de inhibidor COMPETITIVO y sin inhibidor

5.1. Inhibidores irreversibles: estos inhibidores se enlazan con fuerza a la enzima, generalmente se unen covalentemente a algún aminoácido del sitio activo. Existen algunos inhibidores que se conocen como sustrato suicida, que se enlazan al centro activo y químicamente se transforma en una especie reactiva que modifica en forma irreversible al aminoácido del sitio activo.

5.2. Inhibidores reversibles: este tipo de inhibidores se disocian fácilmente de las enzimas, dentro de este grupo encontramos los inhibidores competitivos y los no competitivos.

5.2.a. Los inhibidores competitivos compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima, y si aumentamos la cantidad de sustrato, el efecto inhibidor se revierte alcanzándose la velocidad máxima.

Fig. 3.11 - Perfil de una reacción en presencia de inhibidor NO COMPETITIVO y sin inhibidor

5.2.b. Los inhibidores no competitivos se enlazan a un sitio distinto del sitio activo, de manera que el inhibidor se puede unir a la enzima libre o bien al complejo enzima sustrato, pero en ninguno de los casos obtendremos productos. El efecto de estos inhibidores no se revierte por el agregado de mayor cantidad de sustrato, de manera que se llega a una velocidad máxima menor que si no tuviera el inhibidor.

No es raro observar algunos inhibidores a los cuales no se les puede comprobar el mecanismo exacto de inhibición, siendo en algunos casos un tipo de inhibición mixta.

CUADRO DE CRACTERISTICAS QUE DIERENCIAN LOS VELOCIDAD Y REACCION:

\'velocidad de reacción\'

MAPA CONCEPTUAL DE EL TALLER 4

METABOLISMO

 

http://www.cocmed.sld.cu/no114/image001.gif

TALLER 5

BIOLOGIA MOLECULAR

Desarrolle las siguientes interrogantes:

1-Represente con un esquema los procesos de transcripción, replicación y formación de las nuevas hebras genéticas

http://pendientedemigracion.ucm.es/info/genetica/grupod/transcripcion/dogma2.jpg

2-Haga un cuadro sobre las diferencias de los ARN, efectos e importancia de cada proceso identificador células

http://api.ning.com/files/rsu0tg1zts3eesangrcwt19xlxftdtqq7hk67lvd7g4nitecyupvmv7ngu1l4cwux-wwtxbuzwqhe4ffrz031zbgrmwfarpe/an18.bmp

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3-Esquema sobre la replicacion del codigo geneticahttp://biologainteractiva.files.wordpress.com/2010/03/diapositiva2.jpg

MAPA CONCEPTUAL DE LA UNIDAD 5

BIOLOGIA MOLECULAR

http://image.slidesharecdn.com/mapaconceptualadn-120225184421-phpapp01/95/slide-1-728.jpg?cb=1330217135

 

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