Propiedades físicas y químicas
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Estructura en hélice α. Se trata de la forma más simple y común. En este tipo de estructura la molécula adopta una disposición helicoidal, los restos (R) de los aminoácidos se sitúan hacia el exterior de la hélice y cada 3,6 aminoácidos ésta da una vuelta completa. Este tipo de organización es muy estable, porque permite la formación de puentes de hidrógeno entre el grupo C=O de un aminoácido y el grupo N-H del cuarto aminoácido situado por debajo de él en la hélice.  
Se origina cuando la molécula proteica, o una parte de la molécula, adoptan una disposición en zig-zag. La estabilidad se consigue mediante la disposición en paralelo de varias cadenas con esta conformación, cadenas que pueden pertenecer a proteínas diferentes o ser partes de una misma molécula. De esta manera pueden establecerse puentes de hidrógeno entre grupos C=O y -N- H. Los restos van quedando alternativamente hacia arriba y hacia abajo. No obstante, si la molécula presenta próximos entre sí restos muy voluminosos o con las mismas cargas eléctricas se desestabilizará. Una molécula no tiene que estar constituida exclusivamente por un tipo de conformación. Lo normal es que las moléculas proteicas presenten porciones con hélices α, otras partes con conformaciones ß y partes que no tienen una conformación definida y que se llaman zonas irregulares. 
L  as proteínas no se disponen linealmente en el espacio sino que normalmente sufren plegamientos que hacen que la molécula adopte una estructura espacial tridimensional llamada estructura terciaria. Los pliegues que originan la estructura terciaria se deben a ciertos aminoácidos, como: la prolina, la serina y la isoleucina, que distorsionan la hélice generando una curvatura. La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de las siguientes interacciones: 1) Enlaces o puentes de hidrógeno. 2) Interacciones ácido base. 3) Puentes disulfuro. Estos últimos se forman entre grupos –SH pertenecientes a dos moléculas de cisteína que reaccionan entre sí para dar cistina. -Cis-SH + HS-Cis- -Cis-S-S-Cis- En la estructura terciaria los restos se van a disponer en función de su afinidad con el medio. En medio acuoso, los restos hidrófobos se sitúan hacia el interior de la molécula mientras que los restos hidrófilos lo hacen hacia el exterior. Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular, aunque muchos autores consideran que las proteínas filamentosas son proteínas que carecen de estructura terciaria. Las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función estructural, de protección o ambas a la vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas. Por ejemplo, tienen esta conformación: la β- queratina, el colágeno y la elastina. Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son globulares las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con función transportadora. Las proteínas globulares suelen tener diferentes fragmentos con alfa-hélices y conformaciones beta, pero las conformaciones beta suelen disponerse en el centro de la molécula y las hélices alfa en la periferia. Además, las proteínas globulares se doblan de tal manera que, en solución acuosa, sus restos hidrófilos quedan hacia el exterior y los hidrófobos en el interior y, por el contrario, en un ambiente lipídico, los restos hidrófilos quedan en el interior y los hidrófobos en el exterior.  http://blanco.biomol.uci.edu/Membrane_Proteins_xtal.html
C  uando varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de orden superior, se disponen según lo que llamamos estructura cuaternaria. También se considera estructura cuaternaria la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar edificios macromoleculares complejos. Esto es frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a 50.000 da. Cada polipéptido que interviene en la formación de este complejo proteico es un protómero y según el número de protómeros tendremos: dímeros, tetrámeros, pentámeros, etc. La asociación o unión de las moléculas que forman una estructura cuaternaria, se consigue y mantiene mediante puentes de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals, interacciones electrostáticas y algún que otro puente disulfuro. Un ejemplo de estructura cuaternaria es la hemoglobina, formada por la parte proteica que serían las globinas constituidas cada una de ellas por dos cadenas alfa y dos cadenas beta (con un total de 146 aminoácidos), más la parte no proteica o grupos hemo. O los anticuerpos, formados también por cuatro cadenas, dos cadenas cortas y dos largas.  Además, cuando las proteínas no se pliegan correctamente (es decir, cuando se “mal pliegan”), pueden producirse consecuencias graves, incluyendo enfermedades muy conocidas, como el Alzheimer, el mal de las vacas locas (Encefalopatía Espongiforme Bovina), la enfermedad de Creutzfeldt-Jacob, la Esclerosis Lateral Amiotrófica, las enfermedades de Huntington o Parkinson, y muchos tipos de cáncer y síndromes relacionados con el cáncer. http://www2.uah.es/bioquimica/q-bp/10_contenidos.pdf
Las propiedades de una proteína, incluso su carga eléctrica, dependen de los restos o radicales de los aminoácidos que quedan en su superficie y que podrán interaccionar mediante enlaces covalentes o no covalentes con otras moléculas. A continuación veremos las propiedades más importantes:
Por ejemplo: La insulina consta de 51 aminoácidos en todos los mamíferos, que están distribuidos en dos cadenas, de 21 y 30 aminoácidos respectivamente, unidas mediante dos enlaces disulfuro; de éstos 51 aminoácidos, la mayoría son los mismos en todas las especies, pero unos pocos (tres de la cadena corta) varían de unas a otras. Los diferentes papeles biológicos de estas moléculas van a depender de la forma que adopten en su conformación espacial. http://www.iqb.es/d_mellitus/historia/historia06.htm
L  as alteraciones de la concentración, del grado de acidez, de la temperatura (calor); pueden provocar la desnaturalización de las proteínas. La desnaturalización es una pérdida total o parcial de los niveles de estructura superiores al primario y se debe a la desaparición de los enlaces débiles tipo puente de hidrógeno, Van der Waals, etc. Y en realidad no afecta a los enlaces peptídicos y por tanto a la estructura primaria. Sin embargo al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica. En las proteínas globulares, solubles en agua, la desnaturalización está acompañada de una pérdida de la solubilidad y la consiguiente precipitación de la disolución. Puede existir una renaturalización casi siempre, excepto cuando el agente causante de la desnaturalización es el calor (coagulación de la leche, huevos fritos, "permanente" del cabello, etc.).  http://folding.stanford.edu/Spanish/Main
La función de las proteínas depende de su conformación. Algunas proteínas, particularmente las enzimas, tienen una o varias zonas en su molécula de las que depende su función llamada: centro activo o locus. El centro activo de la proteína actúa uniéndose a la molécula sobre la que se va a realizar la transformación, molécula que llamaremos ligando, que debe encajar en el centro activo. El ligando y el centro activo interaccionan mediante fuerzas químicas. Estas interacciones se deben a que ciertos radicales de los aminoácidos de la proteína, que están en el centro activo de la molécula, tienen afinidad química por determinados grupos funcionales presentes en el ligando. Algunas veces la unión proteína-ligando es irreversible como ocurre con las reacciones antígeno-anticuerpo. Otras veces es perfectamente reversible. L  os aminoácidos cuyos restos constituyen el centro activo pueden estar muy distantes unos de otros en la secuencia primaria de la proteína, pero que debido a los pliegues y repliegues de la estructura terciaria, quedan localizados, espacialmente, muy próximos unos de otros y, sobre todo, formando una especie de hueco donde encajará el ligando.El resto de los aminoácidos de la proteína tienen como misión mantener la forma y la estructura que se precisa para que el centro activo se encuentre en la posición correcta. Para que una proteína y un ligando se unan o se reconozcan deben establecerse entre ambas moléculas varios puntos de interacción del tipo enlaces débiles, especialmente fuerzas de Van der Waals, puentes de hidrógeno, etc. La conformación de una proteína, por lo tanto su centro activo y su función pueden alterarse si se producen cambios en las estructura primaria. Así, por ejemplo, en la anemia falciforme, el 61 aminoácido de una de las cadenas proteicas que forman la hemoglobina que es el glutámico, ha sido sustituido por la valina. Como consecuencia la hemoglobina pierde su funcionalidad y no puede transportar convenientemente el oxígeno y los eritrocitos (glóbulos rojos) adquieren forma de hoz. Como ya hemos visto, la conformación puede también alterarse si la proteína se desnaturaliza por la acción de agentes como el calor y los ácidos y las bases fuertes. La desnaturalización irreversible destruye el centro activo y la proteína no puede ya realizar su función.
Las proteínas se clasifican en haloproteínas y heteroproteínas. Haloproteínas: solo formadas por aminoácidos Según la configuración tridimensional pueden ser filamentosas o escleroproteínas y globulares o esferoproteínas. (Pag 78) Globulares: son las que tienen una forma más o menos esférica, son solubles en agua y en disoluciones salinas. Las protaminas del pM del orden de 5000, se encuentran asociadas al ADN en los espermatozoides. Las histonas que son proteínas básicas de Pm de entre 10000 y 20000 y se encuentran en el núcleo celular asociado al ADN. Las albuminas tienen un Pm mayor entre 30000 y 100000, y dentro de las albuminas tenemos la seroalbumina que se encuentra en la sangre donde transporta sustancias y la globina que se encuentra asociada a la hemoglobina, la ovoalbumina que es la que forma la clara de huevo y tiene una función de reserva, etc… Las globulinas de orden del entre 100000 a 1000000 las seroglobulinas son proteínas sanguíneas y dentro están la alfa globulina, las ganma globulinas, las que forman los anticuerpos. Filamentosas: son insolubles en agua aparecen generalmente en los animales donde desempeñan funciones estructurales. El colágeno con un PM de 70000 que se encuentra en el tejido conjuntivo, cartilaginoso, óseo, etc… La queratina que se encuentra en formaciones lequimentarias derivadas de la piel, cabello, uñas, lana, caparazón de reptiles, etc… La elastina (arterias) en los vasos sanguíneos y en los tendones. Fibroina: en la seda.
Pueden ser porfirínicos y no porfirínicos. Porfirinas: son aquellos cuyo grupo prostético es un anillo tetrapirónico, llamados porfirina y dentro de estos están la hemoglobina, mioglobina que transporta el oxígeno y lleva el catión ferroso (Fe2+) Hay otros que llevan el catión férrico (Fe3+) por ejemplo los peroxidasas, catalasas, citocromo. El catión puede ser Co2+ como en el caso de la vitamina B12.  El de los pigmentos no porfiricos que no llevan porfirina y entre ellos se encuentran la hemonocianina que contiene cobre y aparecen en algunos invertebrados como los crustáceos y moluscos y otro seria la henatrina que contiene hierro y es propio de anélidos y braquiópodos. La hemoglobina es una heteroproteína de la sangre, de peso molecular 68.000 (68 kD), de color rojo característico, que transporta el oxígeno desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, en mamíferos, ovíparos y otros animales. La forman cuatro cadenas polipeptídicas (globinas) a cada una de las cuales se une un grupo hemo, cuyo átomo de hierro es capaz de unirse de forma reversible al oxígeno. El grupo hemo se forma por:
Cuando la hemoglobina está unida al oxígeno, se denomina oxihemoglobina o hemoglobina oxigenada, dando el aspecto rojo o escarlata intenso característico de la sangre arterial. Cuando pierde el oxígeno, se denomina hemoglobina reducida, y presenta el color rojo oscuro o bordó de la sangre venosa (se manifiesta clínicamente por cianosis). Reacción paso a paso:     Reacción total:  El citocromo es una proteína de color oscuro que desempeña una función vital en el transporte de energía química en todas las células vivas. Las células animales obtienen la energía de los alimentos mediante un proceso llamado respiración; las plantas capturan la energía de la luz solar por medio de la fotosíntesis. Los citocromos intervienen en los dos procesos. Tienen un anillo nitrogenado llamado porfirina que encierra un átomo metálico (de hierro o cobre, por ejemplo). El átomo metálico es el que da al citocromo el color oscuro característico. Hay tres grandes tipos de citocromos llamados a, b y c. Citocromo a, contiene cobre. Citocromos b y c, contienen hierro Los citocromos están incorporados en la membrana celular de las bacterias y en las membranas internas de las mitocondrias (orgánulos presentes en las células animales y vegetales) y de los cloroplastos (que sólo se encuentran en las células vegetales). Durante la respiración y la fotosíntesis, las moléculas de citocromo aceptan y liberan alternativamente un electrón, que pasan a otro citocromo en una cadena de reacciones químicas llamada transferencia de electrones, que funciona con liberación de energía. Esta energía se almacena en forma de adenosín trifosfato (ATP). Cuando la célula necesita energía, la toma de sus reservas de ATP.
Ejercicios paginas 84-85: 4, 6, 8, 10, 13, 16, 19, 27 Tema 4: Proteínas |
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