Niveles de organización de la materia




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TREALOSA: no tiene función específica
RAFINOSA: esta formada por tres azucares, que son: glucosa + glucosa + galactosa. La función es un trisacarido vegetal.
ALMIDON: esta formado por una estructura lineal de 500 glucosas, llamada amilosa, y por una estructura ramificada de 1000 glucosas, llamada amilo pectina. Es una macromolécula, no polar. Es de origen vegetal. Esta en los amiloplastos y la función es de reserva energética.

CELULOSA: es de origen vegetal. Se encuentra en la pared celular (De las células eucariontes). La función es otorgar sostén. No polar.
CLUCOGENO: (GNO) es de origen animal. Se encuentra en el hígado y el músculo. La función es de reserva energética. No polar.
INULINA: esta formada por la unión de 100 fructosas. La función es por ejemplo: en un espermatozoide es dador de energía para permitir el desplazamiento. No polar.
QUITINA: se encuentra en insectos, moluscos, artrópodos, crustáceos. La función es formar parte del exoesqueleto de los mismos.

PREGUNTA PARCIAL: Si la maltosa, celobiosa y trealosa están formadas por dos glucosas ¿Cómo es posible que tengan diferentes nombres?
RTA: tienen diferentes nombres porque difiere la unión glucosidica & 1,4 y B 1,4

LIPIDOS: No Polares, No Polímeros.
- SIMPLES
- Ceras: resultan de la unión de 1 alcohol diferente al glicerol, que se llama esfingol, de cuatro carbonos o más, al que se unen ácidos grasos. Las uniones son Ester covalentes. La función en los animales es protección, en el insecto estructural y en las hojas protección.
- Gliceraldeido: provienen de la unión covalente Ester de un alcohol glicerol + 1 Acido graso, que los hay saturados e insaturados.
- Monoglicerido: formado por 1 alcohol glicerol + 1 acido graso
- Diglicerido: formado por 1 alcohol glicerol + 2 ácidos grasos
- Triglicérido:

- Aceites: formado por 1 alcohol glicerol + 3 ácidos grasos

- Grasas: a temperatura ambiente son sólidas y se encuentran en animales mayormente. Ej. Células adipositos
- COMPLEJOS
- Fosfolipidos: son digliceridos donde al carbono 1 del alcohol glicerol se le une el fosfato y allí el radical. Son moléculas anfipaticas, es decir que tiene una parte polar (la cabeza) y una parte no polar (la cola). La función es otorgar fluidez a la membrana plasmática, también formar estructuras que se llaman micelas, es decir la disposición que adquieren los fosfolipidos en el agua.
- Glucolipidos: cuando el radical se lo reemplaza por 1 cerina, colina o inocitol. Y estos son los glucidos unidos a lípidos.
- Lipoproteínas: son proteínas unidas a lípidos.

- ASOCIADOS
- Esteroides: responden a una estructura cíclica, llamada ciclo pentano peridro fenantreno o CPPF. La unión es cíclica donde tiene 3 anillos de 6 carbonos y uno de 5 carbonos.

- colesterol: esta fabricado por el cuerpo humano, los hay de dos tipos: LDL (colesterol malo, presente en las grasas trans) y el HDL (colesterol bueno, presente en las grasas animales o vegetales). La función es rigidez en la membrana plasmática, reserva energética y además hormonal. Forman parte de la membrana plasmática en las células eucariontes.

- Hormonas sexuales:

- Andrógenos: ej. Testosterona

- Estrógenos: ej. Progesterona
- Terpenos: son derivados del isopreno. Se clasifican en: a) derivados lineales (ej. Fitol, cuya función es formar parte de la clorofila) b) cíclicos (ej. Hormonas vegetales, como el alcanfor) y c) derivados mixtos (ej. Vitamina A, K, pigmentos vegetales como carotenos y xantofilas)
- Prostaglandinas: derivan de los ácidos grasos insaturados. La función es regular la presión sanguínea, modulan la actividad hormonal, estimulan la contracción del músculo.

ACIDO GRASO: es una cadena larga de carbonos (es un Nº par entre 12 y 24). Tienen un grupo funcional acido en un extremo dador de protones. Estos ácidos grasos se dividen en saturados e insaturados.
DIBUJO Nº 7

FOSFOLIPIDOS:

ESTEROIDES:

PROTEINAS:
- MONOMEROS: son aa, son unidades estructurales de los peptidos o proteínas.
- OLIGOMEROS: se los llama oligopeptidos, unión de 2 a 10 aa. La unión es covalente peptidica.
- POLIMERO: se los llama polipéptidos, es la unión de más de 10 aa.
- MACROMOLECULA O PROTEINA: es la unión de 50 monómeros o mas.
DIBUJO Nº 8

CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS:
- FIBROSAS: no polares. Ej. Fibroina, elastina.
- GLOBULARES: polares. Ej. Enzimas michaelianas o alostericas.
PROTEINAS:
Presentan un carácter anfótero, porque cuando el medio es básico (+ OH) se comporta como acido entregando protones (H+) y cuando el medio es acido (+ H+) la proteína se comporta como base y la capta el grupo amino, es decir, la proteína se adecua al medio en el que se encuentra.
ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS:
- ESTRUCTURA PRIMARIA: es una secuencia lineal específica de aa. Esta estructura da la especificidad biológica, es decir, de que péptido se trata y la unión propia de la estructura primaria son las uniones peptidicas.

- ESTRUCTURA SECUNDARIA:
a) ALFA HELICE: cada cuatro aa se forman los enlaces puentes de hidrogeno y permiten que se forme esta estructura. El ejemplo es la alfaqueratina y la unión especifica de esta estructura con los enlaces puentes de hidrogeno.

b) BETA LÁMINA PLEGADA: se da entre dos cadenas peptidicas. Las uniones características de esta estructura son las puentes de hidrogeno. Ej. Betaqueratina.

c) TRIPLE HELICE: esta formado por tres cadenas de alfa hélice, su función es estructural, el ejemplo es el colágeno y las uniones características de esta estructura son las uniones no covalentes.

- ESTRUCTURA TERCIARIA: es la combinación de estructuras secundarias que determinan la actividad biológica de una proteína, es decir, si va a ser una enzima, una hormona, etc. Puede estar formado por beta lámina plegada, alfa hélice o ambas. Las uniones propias de esta estructura son: uniones puentes disulfuro, uniones iónicas, uniones hidrofobicas (no polares), fuerzas de Van der Valls (de atracción química). El ejemplo son las enzimas michaelianas.

- ESTRUCTURA CUATERNARIA: esta formada como mínimo por dos sub. Unidades proteicas de estructura terciaria; también se las llama protomero. Las uniones típicas son uniones no covalentes y el ejemplo es la hemoglobina, cuya función es transporte de oxigeno en sangre. Esta estructura cuaternaria determina la actividad biológica de la proteína y el ejemplo son las enzimas alostericas.


DESNATURALIZACION:
Es un proceso reversible, es la perdida de la estructura peptidica cuaternaria hasta la primaria debido a agentes desnaturalizantes, que se dividen en físicos (ejemplo: temperatura, agitación mecánica, rayos fuertes) y químicos (ejemplo: variación de PH, soluciones salinas, detergentes o agentes químicos en general).
RENATURALIZACION:
Partiendo de la estructura primaria, invirtiendo los agentes desnaturalizantes con pasos graduales, voy desde la estructura primaria hasta obtener nuevamente la cuaternaria.

HIDRÓLISIS:
Se llega rápidamente a la estructura primaria de las proteínas, inclusive a las uniones peptidicas. La hidrólisis puede ser total (aa libres) o parcial (aa libres mas oligopeptidos). Es un proceso irreversible, ya que se pierden las uniones de las estructuras primarias, es decir las peptidicas.


FUNCIONES DE LAS PROTEINAS:
1) ENZIMATICAS: enzimas michaelianas (estructura terciaria) y enzimas alostericas (estructura cuaternaria)
2) ESTRUCTURAL: el ejemplo son las proteínas que conforman la membrana plasmática, por ejemplo el colágeno.
3) FUNCION HORMONAL: ej. Inulina.
4) TRANSPORTE: ej. Hemoglobina que es de estructura cuaternaria y la función es transportar oxigeno en sangre. Otro ej. Mioglobina que transmite oxigeno en músculos.
5) RESERVA: ej. Ovoalbumina (proteína de la yema de huevo)
6) DEFENSA O INMUNIDAD: ej. Inmunoglobulina
7) COAGULACION: ej. Fibrinogeno.


ENZIMAS:
Son proteínas, catalizadores biológicos por que aceleran el proceso de una reacción química.
CARACTERISTICAS:
1) Catalizadores biológicos
2) Disminuyen la energía de activación

3) Se requieren bajas concentraciones de enzimas para que ocurra una reacción química.
4) La enzima libre vuelve a reaccionar con el agregado de más sustrato.
5) Son específicas.
6) Se pueden regular.

ENZIMAS DE DOS TIPOS:
Michaelianas o clásicas o catalíticas (Estructura 3) y Alostericas o reguladoras (Estructura 4).
Las enzimas tienen un sitio activo, por eso es que son especificas, este es el lugar de unión especifico de la enzima con un determinado sustrato. Este sitio activo es una secuencia de aa.

Dos modelos de unión entre enzimas y sustratos son:
- Llave cerradura

- Encaje inducido


COMPOSICION QUIMICA DE LAS ENZIMAS:
- APOENZIMAS: enzimas inactivas, es decir una cadena polipeptídica.
- HOLOENZIMAS: enzimas inactivas, son cadenas polipeptídicas que tienen dos tipos de cofactor enzimático. El primero es una molécula inorgánica, es decir iones (ej. Calcio -CA+ - hierro -FE++ - magnesio -MG++ - etc.) Y el otro cofactor son las moléculas orgánicas como el NAD y FAD.

CINETICA ENZIMATICA: estudia la velocidad en una reacción química catalizada por una enzima. Existen parámetros que influyen sobre la velocidad de reacción, pueden ser tanto físicos como químicos.
PRESENCIA DE INHIBIDORES:
1) IRREVERSIBLES (drogas, sustancias químicas, toxinas e insecticidas)
2) REVERSIBLES
- La competitiva (químicamente parecida al sustrato)
- No competitiva

REVERSIBLE COMPETITIVA: para enzimas michaelianas.

REVERSIBLE NO COMPETITIVA:

ENZIMAS ALOSTERICAS O REGULADORAS: presentan un sitio alosterico o regulador al que se le pueden unir reguladores positivos o negativos. La ventaja de este proceso es ahorro de energía.

ENZIMAS:
1) LAS NO REGULABLES FISIOLOGICAMENTE
2) LAS REGULABLES FISIOLOGICAMENTE:
- Feedback positivo y negativo:

- Regulación control por zimogenos:


- Union covalente: mecanismo en cadena y amplificatorio.

- REGULACION GENETICA O GENICA:

ADN Y ARN:
- Son polímeros o polinucleótidos
- Los monómeros son nucleótidos que se dividen en dos: pueden ser desoxinucleotidos (ADN) y ribonucleótidos (ARN).


- Los ácidos nucleótidos tienen bases nitrogenadas de dos tipos: Puricas (AG – adenina y guanina) y Pirimidinicas (CT – citocina y timina)
- En el ARN en vez de timina se halla la base nitrogenada urasilo (seria CU)
- El ARN puede ser: mensajero (ARN m), ribosomal (ARN r), transferencia (ARN t). La función es síntesis proteica. El ARN es un monocatenario, por poseer una sola cadena.
El ADN o acido nucleico es una doble hélice que corresponde al modelo de Watson y Crick de 1956. Es bicatenario (dos cadenas), cada cadena esta compuesta por polinucleótidos. Esta cadena es antiparalela y complementaria de bases nitrogenadas. Las bases propias del ADN son: AT, CG. La función es contener toda la información genética en su secuencia de bases.
Antiparalela: el azúcar comenzando desde un origen se une en un extremo al carbono 5 del fósforo.
Complementario de bases: las adeninas corresponden a las timinas, y las citocinas a las guaninas. Están unidas entre si por uniones puentes de hidrogeno. Las uniones entre T – A son dobles, y las uniones entre C – G son triples.

Desnaturalización del ADN:
La que tenga más A – T se desnaturaliza primero que la que tenga más C – G. Se rompen los enlaces puentes de hidrogeno y se obtienen dos cadenas separadas, nuevamente por agentes desnaturalizantes, físicos o químicos.

Hidrólisis del ADN:
Se abren las dos cadenas del ADN, se rompen las uniones fosfodiester, obtengo nucleótidos, se siguen rompiendo las uniones covalentes entre las bases nitrogenadas, el azúcar y el fósforo. Obtengo un azúcar, tres fósforos y una base nitrogenada, todos separados entre si.

El ARN m (mensajero) es lineal y tiene un numero variable de bases. El ARN t (transferencia) es una secuencia de 50 a 70 ribonucleótidos, que dan el mensaje para que se forme un péptido y transportar aa. El ARN r (ribosomal) presenta una subunidad menor del ribosoma, posee 1000 ribonucleótidos y la subunidad mayor del ribosoma tiene 2000 ribonucleótidos. Tienen en su interior proteínas y estructuras de anclaje para la síntesis proteica.
NAD y FAD son dirribonucleotidos, los tipos son NAD, FAD y NADP que son oligomeros y coenzimas. Su función es unirse a una enzima inactiva para activarla y el transporte de protones y electrones.

MEMBRANA PLASMATICA
Contiene proteínas integrales o intrínsecas (atraviesan la doble capa lipoproteica) y hay proteínas periféricas o extrínsecas que no atraviesan la capa lipoproteica. En eucarionte animal hay una estructura denominada glucocalix, formado por la unión de un glucolipido mas una glucoproteina.
Modelo de mosaico fluido: (Desinger y Nicholson) mosaico por que su superficie es uniforme y fluido porque esta en constante movimiento debido a los fosfolipidos.

LIPIDOS:
- FOSFOLIPIDOS: fun. Fluidez (pro, euc, an y veg)
- COLESTEROL: fun. Rigidez (euc, an)

PROTEINAS:
- INTEGRALES: fun. Estructural, permite el transporte de enzimas y macromoléculas.
- PERIFERICAS: fun. Receptora de membrana.
(Ambas en pro, euc, an y veg)

GLUCIDOS:
- GLUCOLIPIDOS: glucido + lípido (euc, an)
- GLUCOPROTEINAS: glucido + proteína
(Ambos forman el glucocalix, cuya fun. Reconocimiento celular)

MECANISMOS DE TRANSPORTE A TRAVES DE LA MEMBRANA:



  • TRANSPORTE PASIVO (sin gasto de E´en forma de ATP):


- OSMOSIS: ej. Agua.
- DIFUSION SIMPLE (por bicapa): ej. Oxigeno, dióxido de carbono, urea, glicerol y aa no polares.
- DIFUSION FACILITADA:
- Por proteína canal: ej. Iones hidratados y agua.
- Por proteína carrier o de transporte: ej. Glucosa, monosacáridos en general y aa polares.



  • TRANSPORTE ACTIVO (con gasto de E´en forma de ATP)


- COTRANSPORTE: ej. Glucosa y sodio. Exclusivo de células intestinales y renales.
- TRANSPORTE POR BOMBAS:
- Bomba de sodio y potasio
- Bomba de calcio
- Bomba de Iodo
- TRASPORTE EN MASA:
- Endocitosis (entrada):
- Fagocitosis
- Pinocitosis
- Mediada por receptor
- Exocitosis (salida)

DIFUSION: es el paso de una solución de donde esta mas concentrada a donde esta menos concentrada. Tenemos que tener en cuenta cuatro parámetros: 1- gradiente de concentración 2- tamaño 3- polaridad 4- solubilidad en lípidos.
También este pasaje de un solvente de donde esta menos concentrado a mas concentrado se lo llama pasaje de hipotonicidad a hipertonicidad.
Hipotonicidad: es cuando hay mayor cantidad de solvente y menor cantidad de soluto.
Hipertonicidad: es mayor cantidad de soluto y menor cantidad de solvente.

SOLUCION = SOLUTO + SOLVENTE

(Te dulce) (Azúcar – sólido) (Agua – liquido)


OSMOSIS: se disuelve el soluto en el solvente pasando de donde esta mas concentrado a menos concentrado. A esto se lo llama: solución isotónica. Tenemos que tener en cuenta que el soluto pasa por canales transitorios. Ej. El agua cuando pasa a través de la membrana plasmática entre los fosfolipidos al interior de la célula.
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