La ciencia que estudia los componentes químicos de las células vivas, así como sus reacciones y procesos en los que intervienen
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ESTRUCTURA CUATERNARIA Las proteínas oligoméricas tienen cadenas polipeptídicas múltiples Se dice que las proteínas que contienen dos o más cadenas polipeptídicas unidas por fuerzas no covalentes exhiben estructura cuaternaria y se conocen como oligómeros. Sus cadenas polipeptídicas individuales reciben los nombres de protómeros, monómeros o subunidades. Las fuerzas que estabilizan estos agregados son puentes de hidrógeno y enlaces electrostáticos formados entre residuos de superficie de subunidades adyacentes. Muchas proteínas oligoméricas contienen 2 o 4 protómeros y se conocen como dameros o tetrámeros, respectivamente. Si las subunidades son idénticas, los oligómeros son homodímeros, homotetrámeros, etcétera. Para oligómeros de más de cuatro protómeros y en particular para enzimas reguladoras, las subunidades pueden diferir tanto en estructura como en función (por ejemplo, aspartato transcarbamoilasa). Las únicas funciones que las proteínas oligoméricas desempeñan en la regulación intracelular reflejan las orientaciones espaciales diferentes que a sus protomeros pueden asumir en relación uno a otro, conduciendo a modificación de propiedades del oligómero. FUNCIONES DE LAS PROTEINAS Las proteínas tienen diversas funciones en nuestro organismo de acuerdo a sus formas y estructuras:
PROTEINAS II IMPORTANCIA BIOMÉDICA Las proteínas hemo, mioglobina y la hemoglobina, mantienen un suministro de oxígeno esencial para el metabolismo oxidativo. La mioglobina, una proteína monomérica del músculo rojo, almacena oxígeno como una reserva contra la falta de oxígeno. La hemoglobina, una proteína tetramérica de los eritrocitos, transporta O2 a los tejidos y devuelve CO2 y protones a los pulmones. El cianuro y el monóxido de carbono producen la muerte debido a que interrumpen la función fisiológica de las proteínas hemo oxidasa citocrómica y la hemoglobina, respectivamente. La estructura secundaria-terciaria de las subunidades de la hemoglobina se asemeja a la de la mioglobina. Sin embargo, la estructura tetramérica de la hemoglobina permite interacciones cooperativas que son centrales para su función. Por ejemplo, el 2,3-bisfosfoglicerato (BPG) promueve la liberación eficaz de O2 al estabilizar la estructura cuaternaria de la desoxihemoglobina. La hemoglobina y la mioglobina ilustran tanto las relaciones estructura-función de las proteínas como la base molecular de enfermedades genéticas como la anemia falciforme y las talasemias. EL GRUPO HEMO Y EL HIERRO FERROSO CONFIEREN LA CAPACIDAD DE ALMACENAR Y TRANSPORTAR OXIGENO La mioglobina y la hemoglobina contiene hemo, un tetrapirrol cíclico que consiste en cuatro moléculas de pirrol unidas mediante puentes de metileno α. Esta red planar de dobles enlaces conjugados absorbe luz visible y da un color rojo intenso al hemo. Los sustituyentes en las posiciones β del hemo son grupos metilo (M), vinilo (V) y propionato (Pr) dispuestos en el orden M, V, M, V, M, Pr, Pr, M. Un átomo de ion ferroso (Fe2+) reside en el centro del tetrapirrol contienen metal son los citocromos (Fe y Cu) y la clorofila (Mg). La oxidación y reducción de los átomos de Fe y Cu de los citocromos es esencial para su función biológica como transportadores de electrones. En contraposición, la oxidación del Fe2+ de la mioglobina o la hemoglobina a Fe3+ destruye su actividad biológica. LA MIOGLOBINA ES RICA EN HÉLICES α El oxígeno almacenado en la mioglobina del músculo rojo se libera durante la falta de O2 (p. ej., ejercicio intenso) para utilizarlo en las mitocondrias del músculo para la síntesis aeróbica de ATP. Un polipéptido de 153 residuos de aminoácido (PM 17 000), la mioglobina se pliega en una forma compacta que mide 4.5 x 3.5 x 2.5 nm. Una proporción inusualmente altas, de los residuos (cerca de 75%) está presente en ocho hélices α derechas de 7 a 20 residuos. Comenzando en el amino terminal, estas se denominan hélices A-H. Característico de las proteínas globulares, la superficie de la mioglobina es polar, en tanto que, con sólo dos excepciones, el interior contiene sólo residuos no polares como Leu, Val, Fen y Met. Las excepciones son las His E7 y His F8, los residuos 7 y 8 en las hélices E y F, que están cerca del hierro hemo donde funcionan en el enlace del 02. HEMOGLOBINA Tiene en su estructura 4 subunidades 2 subunidades (α) y 2 subunidades beta (β). Cada unidad alfa (α) tiene 141 aminoácidos. Cada unidad beta (β) tiene 146 aminoácidos. Cada subunidad tiene estructura 1ª, 2ª y 3ª. No existe puentes de disulfuro ni enlace covalente. FUNCIONES DE LA HEMOGLOBINA
MIOGLOBINA Tiene estructura 1ª, 2ª y 3ª, no se asocia en forma de subunidades. No tiene estructura 4ª, el monómero de la mioglobina tiene el mismo grupo prostético que tiene cada monómero de la hemoglobina llamado Hem. Al grupo hemo tanto de la mioglobina como la hemoglobina, se le puede agregar una molécula de O2. La estructura 3ª del monómero de la mioglobina es muy parecida a la estructura 3ª del monómero de la hemoglobina. Tanto la mioglobina como la hemoglobina tienen en su estructura un anillo de porfirina. La función de la mioglobina es la de servir de deposito de órgano. La función de la hemoglobina es transportadora. La mioglobina tiene un monómero mientras que la hemoglobina tiene un tetrámero. La mioglobina se satura a baja presión de O2. La hemoglobina se satura a alta presión de O2. Curva hiperbólica → Mioglobina Curva sigmoide → Hemoglobina A menor presión de O2 mayor es la saturación de la mioglobina. % Saturación Hemoglobina PO2 70 60 50 40 30 20 10 Mioglobina PO2 Con una presión parcial de oxigeno inferior a 10 mmHg ya alcanzamos la saturación completa en la mioglobina. En cambio para que se sature la hemoglobina necesitamos una presión parcial de O muy alta. Las proteínas que presentan estructura cuaternaria presentan curvas funcionales de tipo sigmoide, esto es, debido a que la hemoglobina puede ligar 4 unidades de O2 a sus moléculas, pero no todas estas moléculas de O2 están juntas, la 1ª molécula de O2 facilita la entrada de la 2ª molécula de O2 y esta a su vez facilita la entrada de la 3ª molécula de O2 y así sucesivamente. EFECTO COOPERATIVO Las proteínas que presentan estructura cuaternaria dan curvas funcionales de tipo sigmoide porque presentan efecto cooperativo (+) (captando O) también pueden presentar efecto cooperativo negativo (liberando O2). El pH, la concentración de O; la temperatura y además un compuesto DPG (Difosfoglicerato) son ligandos de la hemoglobina; o sea que se pueden unir a la hemoglobina, y alternar la finalidad en la cual ella se puede unir al O2, “La hemoglobina presenta capacidad de unión con H+, CO2 y DPG”- al unirse a estos ligandos, éstos son capaces de alterar su función. La proteína tiene su péptido y de alguna manera esta unido al anillo de porfirina. Metil - Vinil M P M P Fe++ Propil - Metil En el centro de la hemoglobina hay 6 enlaces de coordinación de Fe de los cuales 4 los ocupa con Nitrógeno de los anillos pirrolicos. El anillo de porfirina tiene en su centro una molécula de Fe; uno de esos enlaces de coordinación se une al oxigeno. El oxigeno se une a la hemoglobina a través del anillo porfirina, ese mismo anillo será importante en el CO2; CO2 se une a los grupos terminales de la cadena peptidica y los átomos de H se unirán a los nitrógenos imidazolicos o sea a la histidina. Reacción paso a paso: Hb + O2 <-> HbO2 HbO2 + O2 <-> Hb(O2)2 Hb(O2)2 + O2 <-> Hb(O2)3 Hb(O2)3 + O2 <-> Hb(O2)4 Reacción total: Hb 4O2 -> Hb(O2)4 TIPOS DE HEMOGLOBINA
IMPLICACIONES BIOMÉDICAS Mioglobinuria: Después de lesiones múltiples, la mioglobina liberada de las fibras musculares rotas aparece en la orina, coloreándola de rojo oscuro. Aunque después de un infarto del miocardio es posible detectar la mioglobina en plasma, el análisis de enzimas séricas proporciona un índice más sensible del daño miocárdico. Anemias: Las anemias comunes (reducciones en la cantidad de eritrocitos o de hemoglobina en la sangre) se deben a deterioro de la síntesis de hemoglobina (por ejemplo, en deficiencia de hierro) o trastorno en la producción de eritrocitos (por ejemplo en deficiencia de ácido fólico o vitamina B12). El diagnóstico de las anemias comienza con la determinación espectrofotométrica de la concentración de hemoglobina sanguínea. Hemoglobinopatías: En tanto que la mutación de ciertos residuos críticos de la hemoglobina (por ejemplo histidinas E7 o F8) tiene consecuencias graves, es posible que la mutación de muchos residuos superficiales, alejados del sitio de fijación del hem, no se traduzca en anormalidades clínicas. Una excepción notable es la anemia de células falciformes, en donde todos los signos y síntomas (por ejemplo crisis de células falciformes, trombosis) emanan de la mutación de un solo residuo polar por uno no polar. LÍPIDOS IMPORTANCIA BIOMÉDICA Los lípidos son un grupo heterogéneo de compuestos entre los que se encuentran grasas, aceites, esteroides, ceras y compuestos relacionados, cuya vinculación se debe más a sus propiedades físicas que a las químicas. Poseen la propiedad común de ser 1) relativamente insolubles en agua y 2) solubles en disolventes no polares como el éter y el cloroformo. Son constituyentes importantes de la dieta no sólo debido a su alto valor energético, sino también a las vitaminas solubles en grasa y a los ácidos grasos esenciales contenidos en la grasa de los alimentos naturales. La grasa se almacena en el tejido adiposo, en donde funciona como un aislante térmico en los tejidos subcutáneos y alrededor de ciertos órganos. Los lípidos no polares actúan como aislantes eléctricos, ya que permiten la propagación rápida de las ondas de despolarización a lo largo de los nervios mielinizados. La combinación de lípidos y proteínas (lipoproteínas) es un importante constituyente celular, que se encuentra tanto en la membrana celular como en la mitocondria, y es útil también como medio para transportar lípidos en la sangre. Es necesario conocer la bioquímica de los lípidos para entender muchas áreas biomédicas importantes, como la obesidad, la diabetes mellitus, la aterosclerosis y las funciones de varios ácidos grasos poliinsaturados en la nutrición y la salud. LOS ÁCIDOS GRASOS SON ÁCIDOS CARBOXILICOS ALIFÁTICOS Los ácidos grasos se presentan sobre todo como ésteres en grasas y aceites naturales; también existen en forma no esterificada como ácidos grasos libres, una forma que se transporta en el plasma. Por lo general, los ácidos grasos presentes en las grasas naturales consisten en derivados de cadena lineal y contienen un número par de átomos de carbono. La cadena puede estar saturada (no contiene enlaces dobles) o insaturada (contiene uno o más enlaces dobles). Cuadro. Ácidos grasos saturados
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