La estructura general de los aminoácidos es esta que tienen aquí, con la excepción de la prolina ya que no se cumple




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fecha de publicación26.02.2016
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Aminoácidos
La estructura general de los aminoácidos es esta que tienen aquí, con la excepción de la prolina ya que no se cumple.
Tiene un grupo amino, con un grupo carboxílico unido a un carbono central que tiene un átomo de hidrogeno y una cadena lateral R.

La cadena lateral es la que le da la identidad al aminoácido.

Lo que vemos acá es cómo se le denomina a los carbonos a partir del grupo carboxílico.

Al carbono ALFA se le denomina así porque esta unido al grupo carboxílico y al grupo amino y a la cadena lateral. Por lo tanto llamamos ALFA aminoácidos cuando hablamos de aminoácidos.




Lo que vemos acá es la alanina: ¿una configuración o conformación distinta?... Una configuración distinta a cada lado, la cadena lateral es la que se ve acá (en rojo), y el carbono ALFA en el centro para ver la configuración en este caso. Hay algún otro carbono que tenga 4 sustituyentes diferentes? No, no tienen que dudarlo. Hablamos de configuración diferente porque no puedes pasar de la izquierda a la derecha el grupo amino, tendríamos que romper un enlace covalente, por lo tanto es una configuración distinta.

La D y L habla del lugar donde esta el grupo amino.

D cuando esta en la derecha y L cuando esta a la izquierda.

Fíjense que hay una relación entre la configuración de la alanina y el gliceraldehido. Qué es un glicerol? Primero un grupo aldehído y luego un grupo alcohol, pero este seria un carbono asimétrico ya que tendría lo mismo arriba y abajo en el caso del glicerol. Entonces tenemos que compararlo con el gliceraldehido como molécula básica para ver la configuración, y se relaciona el L-gliceraldehido con la L-alanina por su comparación en el OH y el OH del L- gliceraldehido esta al mismo lado que el grupo amino en la L-alanina.

Se puede tener como referencia el L-gliceraldehido para establecer la configuración de la L-alanina en cuanto a la configuración.

El grupo amino y hay que decir ALFA amino, porque está unido al carbono ALFA esta a la izquierda.
Esta tabla es muy importante porque nos muestra los 20 aminoácidos estándares que conforman la proteína y hay otros aminoácidos no estándares, y por qué se llaman estándares? Porque pertenecen al grupo de los 20 aminoácidos y hay otro que quedan afuera y esos son los no estándares. Y habrá aminoácidos que no constituyen proteínas? Sí, hay algunos que conforman proteínas y otros que no.

Acá vemos los 20 estándares y aprovecho de recordarles que tienen que aprendérselos de memoria los nombres abreviados y el de una letra, ya que siempre es bueno saberlo, por ultimo para ejercitar el músculo de la memoria, eso les dará más fluidez al leer.


(da ejemplos para aprendérselos mas fácil con unas tarjetitas para ejercitar los viernes en la noche cuac!)
Lo que aparece acá (Mr) es peso molecular, la constante de acidez del grupo ALFA carboxilo, la constante de acidez del grupo amino y la constate de acidez de otro grupo que es deprotonable, que cuando lo tenga no todos tienen que tener grupos deprotonables, por ejemplo acá tenemos 10.07 de la tirosina y la verdad es que es bien poco deprotonable la cadena lateral de la tirosina.

En este otro caso tenemos el aspartato que parece nombrado como si fuese un acido carboxílico deprotonado con su base conjugada por lo tanto y puede ser nombrado como acido aspartatico y aparece con 3,65 para su cadena lateral.

Si ustedes tienen dos grupos deprotonables y hay dos constantes de acidez, digamos grupo 1 K1 y grupo 2 K2. Si K1 es mayor que K2 cual pierde el protón con mas facilidad? K1 pierde el protón con mas facilidad que k2 (no más rápido sino que con mas facilidad).

Que lo pierda con mayor facilidad no significa que lo tenga el otro grupo como que lo suelta pero no lo suelta, si no que el grupo de mayor K predomina mas las especies acidas que las bases conjugadas. Es mas predominable las sustancias acidas de K1. el grupo 2 es menos deprotonable que el grupo 1.

Si entienden eso… ahora: Cuál tiende entonces a perder más fácil su protón el que tiene su PK mayor o menor? PK menor. Si lo entendieron para dos lo entendieron para tres (K).

Qué mas sale a acá, el punto isoeléctrico, que es un valor de pH, en el cual esta molécula no tiene carga, por lo tanto la caga neta es cero.

Y el indice de hidropatia que esta acá es un valor asociado al aminoácidos que significa que entre mayor es, mas hidrofóbico será. Entonces entre mas negativo es, mas afín por el agua es.

También aparece el indice de ocurrencia en la proteína. Algunos aminoácidos son mas frecuentes, es como un indice estadístico, pero las proteína en general, tienen prácticamente todos los aminoácidos (en general, pero siempre hay excepciones).
Autorreflexión de Dino Salinas “el estudiante” respecto de esta tabla:

Hay una tabla, que contiene 20 aminoácidos, que son los aminoácidos estándares, que tienen distintos parámetros importantes, entre ellos son los PK hay aminoácidos que tienen 2 o 3 PK, y se van a deprotonar en orden creciente de los PK. También tienen pesos moleculares determinados y también aparece un indice de hidropatia, que me indica que tan hidrofobico es, entre mayor es mas hidrofobico, entre menor es mas hidrofilico y los aminoácidos tienen distinta ocurrencia en las proteínas.
La tendencia de los aminoácidos a agruparse en las proteínas, es juntarse en cuanto a su hidrofobicidad, los aminoácidos tienden a juntarse con aminoácidos parecidos en cuanto a su indice de hidropatia.

Los aminoácidos están determinados por el código genético, basado en los codones, que son tres nucleótidos para forman un aminoácido y como las mutaciones son cambios en las bases… qué seria conveniente para mantener el indice de hidropatía, si lo que codifica a un aminoácido sea similar el código a lo que codifica al aminoácido que es parecido en cuanto al indice de hidropatia. Por ejemplo si quiero cambiar la tirosina por la fenilalanina, y ambos tienen indice de hidropatia parecido, yo esperaría que el código genético que determina la tirosina sea similar al que determina a la fenilalanina, para que varíe en una base tal vez, ojala. Es interesante ya que significa que esta búsqueda de similaridad de códigos en la naturaleza aun no ha determinado en el código genético pueda utilizarse otro, para que yo produzca un error que puede ser una sustitución de una base obtenga el aminoácido parecido y así la proteína no cambia y no hay impacto en la estructura o función. La sustitución permite que cuando cambia la base lo mas probable sea q tenga el mismo aminoácido. La estructuración esta determinada en el tercer nucleótido y la base que tienda a aparearse mas débil en el complejo aminoácido aminoacil en el RNA, y se aparea el codon con el anticodon, el anticodon lo da el RNA de transferencia y el codon el ribosoma. Y como la tercera base se aparea mal, queda la patita suelta, en relación a la fenilalanina se forma un aminoácido parecido.

Estructura de los aminoácidos.
Ahora veamos la estructura de los aminoácidos:



Primero encontramos los no polares alifaticos en cuanto a su cadena lateral: la valina, lisina, alanina, glicina, metionina e isoleucina. La valina y la leucina son muy parecidas en cuanto a su cadena lateral.

Como son estos aminoácidos: polares o apolares?, son completamente POLARES, lo que los hace APOLARES ES SU CADENA LATERAL.




Luego nos encontramos con el grupo que tiene una cadena lateral aromática, en ellos están la fenilalanina, el triptofano y la tirosina.

La tirosina tiene un grupo deprotonable con un PK alto. En cuanto a la hidrofobicidad de este tipo de cadena lateral es poco hidrofilico, es mas bien hidrofobico.



Hay aminoácidos que son polares que no están cargados y entre ellos encontramos: serina, treonina, cistina, prolina, asparagina y la glutamina.

Y son no cargados porque tienen una carga negativa y una positiva. Son aminoácidos polares porque su cadena lateral es polar.

Su cadena lateral hidrofilica se une a lo polar del aminoácido.

Ojo que aquí sale la prolina, y estemos de acuerdo en que es polar no cargada, su grupo amino esta unido a la cadena lateral. En algunos textos aparece como no polar pero para bajar la angustia nosotros lo vamos a considerar como polar no cargado.


Está también el grupo de los positivamente cargados, como la histidina que tiene un grupo que es deprotonado.

Estas cadenas laterales son polares? Bueno son polares con carga, pues tienen carga positiva por lo tanto tienen un polo positivo.



Y el grupo Negativamente cargado donde encontramos al aspartato y al glutamato,

Estos aminoácidos se denominan también aspartico y glutámico dependiendo si están deprotonados sus grupos carboxilicos.

Queda claro entonces que tienen que aprenderse todo esto de memoria.

Absorción de la luz por moléculas
Esto es importante para más adelante en cuanto a la clasificación de las proteínas, hay un aparato que se conoce como espectofotometro que nos permite medir la absorción de la luz de un compuesto determinado. Si tenemos una fuente de luz y un dispositivo que nos permite captar una sola longitud de onda o un rango de una longitud de onda, y eso pasa a traves de una cubeta q contiene la muestra y lo que se detecta es la luz y lo transforma en corriente electrica y eso a la larga produce una unidad de se conoce como absorbancia y este compuesto absorbe 0.012.



Ahora hay una ley que se llama ley de lambert, que utiliza logaritmos:

El logaritmo de la intensidad de la luz (y cuando no hay muestra se conoce como el blanco) dividida por la intensidad de la luz transmitida, y esto es iguala un coeficiente llamado coeficiente de extinción molar “E” que es una constante para la muestra por el ancho de la cubeta que contiene la muestra por la concentración de la muestra. Mientras menor es la intensidad mayor es la concentración de la muestra.

Si yo tiro piedras de acá hacia allá y golpean a algunos de ustedes, ya, y a otros no, mientras mayor es la cantidad de piedras al otro lado, ¿hay más o menos alumnos en la sala? Menos alumnos, ¿se fijan?. Mayor es la intensidad de la luz transmitida, ¿hay más o menos compuesto en la cubeta? Menos compuesto…

La absorción de la luz ultravioleta es importante para algunos aminoácidos para practicar algunos experimentos, y aquí ustedes tienen un espectro de absorción, significa que estamos variando la longitud de la onda y está la respuesta de absorción del compuesto que está variando: para dónde están variando la tirosina y el triptofano. Los dos tienen un pico de absorción aproximadamente a 270, 280 nanómetros ¿sí? Y eso significa que esa es una buena zona para detectar a ese aminoácido. Ahora, como la mayoría de las proteínas, por no decir todas, tiene, sobre todo si son muy grandes, tiene tirosino, tiene triptofano, entonces esa propiedad de absorber la luz a 280 nm se podría detectar la presencia de determinada proteína, porque esa proteína va la luz en ese rango. Mientras más sean los triptofano y las tirosina que tiene, mayor será su capacidad de absorber la luz en ese rango.

Para que se vayan imaginando cómo es que uno puede detectar proteínas a través de distintas técnicas, y ahora hablamos de una determinada, que es la espectrofotometría… ¿a qué longitud absorbe el DNA, Manuel? En el orden del ultravioleta cercano a… al de los aminoácidos aromáticos y eso hace que no sea una buena técnica cuando hay DNA. Pero si uno está purificando proteínas y sabe que la tiene relativamente pura, sí puede detectar a través de espectrofotometría.

Un nanómetro, ¿cuántos metros son? ¿diez elevado a…? menos nueve.
Bueno, la cisteína puede reaccionar con la cisteína para formar cistina. Qué sucede: que la cadena lateral, que tiene el grupo sulfitrilo, el SH, es capaz de formar un enlace covalente con otro sulfitrilo de otra cisteína y hablamos de un puente disulfuro. Y hablamos de cistina y ¿la cistina es un aminoácido? Veamos si cumple con los parámetros: carbono alfa, amino, carboxilo y cadena lateral: sí, es un aminoácido.

Acá veamos que hay una reacción, al pasar de izquierda a derecha, de oxidación de los grupos sulfitrilos… ¿pierde o gana electrones el SH? Pierde electrones al pasar acá. Ahora ustedes dirán, pero no si el azufre al comenzar está neutro y aquí está neutro, así que ni pierde ni gana electrones… pero se pierde el primer electrón porque aquí tiende a acaparar los electrones del átomo que está unido, más electronegativo, que es el hidrógeno, y que está rodeado de, visualmente, de más electrones. Y acá, tiene menos electrones rodeándolo porque está compitiendo con el azufre que es un igual, entonces no lleva la ventaja que lleva con el hidrógeno. Por lo tanto, decimos que perdió electrones y que estamos frente a una reacción de oxidación. Y en el sentido inverso, sería una reacción de reducción.

Cuando yo transformo la glucosa, que es un carbohidrato… la transformo en CO2, lo mismo pasa con este carbono, este carbono, decimos que perdió electrones y que se oxidó. Es por esto que decimos que los metabolismos de compuestos de alta energía suponen, en el caso del ciclo de Krebs y la respiración mitocondrial, la oxidación de esos compuestos. La oxidación es porque pasa lo mismo que describí acá, el carbono, al igual que (¿…?) tiende a estar rodeado de menos electrones. Así que ese es el concepto de reacción oxido-reducción.
Existen algunos aminoácidos no estándares, ya se los dije, encontrados en proteína, pero todos ellos se derivan de algunos de los veinte aminoácidos estándares. Todos, así que la afirmación es categórica, le creo a mi diapositiva: todos.

La hidroxiprolina, que la tienen acá y es la prolina, pero con un OH. La hidroxilisina, está acá y es la lisina, pero con un OH. Bueno, y dos tipos de (¿…?) ustedes las van a ver en proteínas de colágeno y que, de hecho, están mencionados ahí.

En este momento no me interesa que se los aprendan, solamente quiero que vean que son aminoácidos y los nombres, no se los aprendan, pero sí la… la… veamos por qué es un aminoácido: un carboxilo y un amino a un carbono y todo lo demás es la cadena lateral, así que cumple con la definición de aminoácido.

Ustedes podrían ver después que aminoácidos yo reconozco acá.
También hay aminoácidos no estándares fuera de las proteínas, tales como la ornitina y la citrulina (intermediarios en la síntesis de arginina y en el ciclo de la urea) y no se preocupen porque se los van a aprender de memoria después con Gino.

A ver, pregunta: ¿habrá aminoácidos estándares fuera de las proteínas? Sí, pue’, andan todos los estándares circulando porque son parte de la alimentación. Se supone que se hidrolizan las proteínas y absorben estos aminoácidos que circulan a través de la sangre como aminoácidos disueltos.
¿Cuáles son las propiedades ácido base de los aminoácidos? Atención porque vamos a aplicar los conceptos de los que hemos estado hablando. Esta es la forma no iónica de los aminoácidos y esta es la forma denominada como Zwitteriónica, que es aquella estructura en la que ustedes encontrarían el aminoácido a pH 7. Va a estar deprotonado el carboxilo y protonado el amino… ¿cuál de los dos tiene el pKa más grande? El amino ¿cuál tiene el Ka más grande? El carboxilo. Y eso es para todos los aminoácidos que ustedes van encontrando en relación al que se está formando.

La forma no iónica no es real, es teórica, ficticia.

Aquí tienen ustedes un aminoácido, que es la glicina, aparece como completamente protonado, medianamente protonado y completamente deprotonado, conforme a los valores de pKa.

Ahí aparece la titulación, como este es un ácido diprótico, este ácido puede (¿…?).

Ahora, lo que tenemos acá es el punto isoeléctrico, y este punto isoeléctrico es el valor de pH al cual la molécula se encuentra con carga neta neutra, y el punto isoeléctrico ustedes lo obtienen, en este caso, con el promedio de los valores de pKa. Es decir, cuando ustedes quieran calcular el punto isoeléctrico de una estructura, lo que necesitan es reconocer primero cuál es la estructura, digamos, la versión de la molécula que tiene carga total cero, entonces tomo los dos valores de pKa, los que la limitan y saco el promedio. Ustedes van a promediar los pKa que están a ambos lados de la estructura que tiene carga neta cero, siempre hay dos pKa: uno arriba y uno abajo.
Ahora ¿por qué la molécula tiene carga neta cero? Cuando pH es igual al punto isoeléctrico. Entonces aquí tenemos una, dos, tres especies, porque este es un ácido triprótico, tiene tres puntos de inflexión, y acá también podemos hacer el ejercicios de buscar el punto isoeléctrico… ¿qué carga tiene la molécula acá? +1, -1 da cero… los pKs son ese y ese. Por lo tanto promedio y el punto isoeléctrico es el promedio de ambos. ¿Qué es lo que hay que hacer? Hagan este ejemplo, cuando les den un aminoácido, hagan estos bocetos, se tienen que ir dando cuenta de que tienen que ir bajando de carga; de izquierda a derecha tiene que ir disminuyendo en una carga. Ahora, tienen que saber asignar als cargas.

No traten de aprenderse reglas generales, si no que traten de entender lo que están resolviendo en cada caso.

Histidina.

¿Qué pasa con… ¿había hablado de la histidina, cierto? Les dije que era el nitrógeno con doble enlace que se protonaba y se deprotonaba. Entonces el aminoácido, o sea, el grupo que se deprotona, que aquí lo vemos, este nitrógeno con car… que tiene el doble enlace. Entonces este Kr, que así se denomina el Ka de la cadena lateral, corresponde a esta pérdida de un protón.

¿Ustedes tienen que saberse esto de memoria? Sí.
Se van a dar cuenta si se pierde un protón de la cadena lateral porque les van a dar una tabla con los valores de pKr. Lo que sí tienen que saber es que el amino, el alfa amino, se deprotona después del carboxilo, pero en cuanto al R, si se deprotona al final, o al medio como en este caso, es por el valor de pKr.


Estructura y función de las proteínas
Vamos a estudiar propiedades quimicofísicas de las proteínas, estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias. Para eso ya contamos con los aminoácidos. Entonces este es un aminoácido que puede reaccionar con otro aminoácido y la reacción supone la pérdida de una molécula de agua, o sea una reacción de condensación (de modo opuesto, sería una reacción de hidrólisis), y constituir lo que se conoce como enlace peptídico, que es todo lo que está acá.

Este es el enlace peptídico.

Y toda esta reacción ocurre en presencia de enzimas, tanto, me refiero a la… tanto la formación como la deformación.
¿Cómo se denominan los polímeros de aminoácidos?

[nota: ver diapo, paja escribir lo mismo]

Muchos aminoácidos, peso molecular de miles de daltons o más, hablamos de proteína. Como referencia, algunos dicen que de 50 aminoácidos hacia arriba hablo de proteína, pero uno ve un paper y hablan de péptido a veces y tiene 70 aminoácidos… dio para péptido no más.

Lo que ya no se usa mucho es “polipéptido”, uno habla del “péptido”, pero sí hay que hablar de la clasficación. Sí se habla de tri, tetra, hasta pentapéptido se menciona como nomenclatura en la práctica.

Pongámonos de acuerdo: más de 5 aminoácidos hablaremos de polipéptido y más de 50 aminoácidos hablaremos de proteína. Lo interesante es que los aminoácidos tienen ma´s o menos el mismo peso molecular y podríamos, para hacer cálculos simples, decir o ponernos de acuerdo en que 100 daltons, son como 110, pero 100 daltons es el peso molecular de un aminoácido. Y esto es entretenido, porque te dicen que esta proteína pesa 50000 daltons, entonces esa proteína ¿cuántos aminoácidos tendrá? 500.

Las secuencias peptídicas se ordenan y escriben desde el extremo aminoterminal hacia el extremo carboxiterminal.

Acuérdense, siempre, cuando vean una secuencia va del amino al carboxilo. Así que ustedes van a ver T, E, L, L, A… si se aprenden el código de una letra, ustedes saben que el T que dije primero está en el aminoterminal y el resto del otro extremo, la última letra, está en el carboxiloterminal.

Ustedes van a ver que un aminoácido, excepto de los extremos, es el mismo aminoácido menos una molécula de agua.


Tamaño de una proteína.

[nota: aquí va todo el curso dividiendo los números gigantototes de la tabla por cien…]

Esperen a veces que, probablemente esta proteína esté compuesta por varias proteínas, pero la proteína en sí tiene 5130 aminoácidos.

Número de residuos… ahh… están viendo la tabla… y número de cadenas polieptídicas, en este caso, es una sola.

Por lo tanto, es una secuencia completa de aminoácidos enorme.

Hay algunas que tienen dos cadenas polipeptídicas, lo que significa dos extremos amino y dos extremos carboxilo.

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